Production of Aspergillus niger beta-mannosidase in Pichia pastoris

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F12%3A10125394" target="_blank" >RIV/00216208:11310/12:10125394 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/12:00383469

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2012.07.012" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2012.07.012</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2012.07.012" target="_blank" >10.1016/j.pep.2012.07.012</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Production of Aspergillus niger beta-mannosidase in Pichia pastoris

Popis výsledku v původním jazyce

beta-Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal beta-linked mannoside in various sugar chains. cDNA corresponding to the beta-mannosidase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in theyeast Pichia pastoris. The beta-mannosidase gene contains an open reading frame which encodes the protein with 933 amino acid residues. The wild type and recombinant proteins were purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (K-M 0.28and 0.44 mmol/l for p-nitrophenyl beta-D-mannopyranoside, pI 4.2 and 4.0, and their pH optima were at pH 4.5 and 5.5 and 65 degrees C, respectively).

Název v anglickém jazyce

Production of Aspergillus niger beta-mannosidase in Pichia pastoris

Popis výsledku anglicky

beta-Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal beta-linked mannoside in various sugar chains. cDNA corresponding to the beta-mannosidase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in theyeast Pichia pastoris. The beta-mannosidase gene contains an open reading frame which encodes the protein with 933 amino acid residues. The wild type and recombinant proteins were purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (K-M 0.28and 0.44 mmol/l for p-nitrophenyl beta-D-mannopyranoside, pI 4.2 and 4.0, and their pH optima were at pH 4.5 and 5.5 and 65 degrees C, respectively).

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Protein Expression and Purification

ISSN

1046-5928

e-ISSN

—

Svazek periodika

85

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

159-164

Kód UT WoS článku

000309786600001

EID výsledku v databázi Scopus

—