Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of beta-D-mannosidase from Asperigillus niger

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F12%3A00058227" target="_blank" >RIV/00216224:14740/12:00058227 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of beta-D-mannosidase from Asperigillus niger
Popis výsledku v původním jazyce
Mannosidases are important enzymes involved in the glycosidic bond hydrolysis and cleavage of beta-D-mannose from oligomeric saccharides. Fungal beta-D-mannosidase was crystallized in the presence of D-mannose and iodine compound. Diffraction data were collected at HZB-BESSY on beamline 14.1. Detailed structural information will help to understand its functional role and the conformational behaviour of the substrate in the retaining glycosylhydrolase mechanism.
Název v anglickém jazyce
Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of beta-D-mannosidase from Asperigillus niger
Popis výsledku anglicky
Mannosidases are important enzymes involved in the glycosidic bond hydrolysis and cleavage of beta-D-mannose from oligomeric saccharides. Fungal beta-D-mannosidase was crystallized in the presence of D-mannose and iodine compound. Diffraction data were collected at HZB-BESSY on beamline 14.1. Detailed structural information will help to understand its functional role and the conformational behaviour of the substrate in the retaining glycosylhydrolase mechanism.

Projekt
<a href="/cs/project/GAP207%2F10%2F0321" target="_blank" >GAP207/10/0321: Enzymy metabolismu mannosidů v přípravě N-acetyl-mannosaminových struktur</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)