Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of recombinant -mannosidase from Aspergillus niger

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10135352" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10135352 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388971:_____/13:00397467

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1744309113002522" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1107/S1744309113002522</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1107/S1744309113002522" target="_blank" >10.1107/S1744309113002522</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of recombinant -mannosidase from Aspergillus niger

  • Popis výsledku v původním jazyce

    -Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an important exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal -linked mannoside in various oligomeric saccharide structures. -Mannosidase from Aspergillus niger was expressed in Pichia pastoris and purified to clear homogeneity. -Mannosidase was crystallized in the presence of D-mannose and the crystal diffracted to 2.41 angstrom resolution. The crystal belonged to space group P1, with unit-cell parameters a = 62.37, b = 69.73, c = 69.90 angstrom, = 108.20, = 101.51,= 103.20 degrees. The parameters derived from the data collection indicate the presence of one molecule in the asymmetric unit.

  • Název v anglickém jazyce

    Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of recombinant -mannosidase from Aspergillus niger

  • Popis výsledku anglicky

    -Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an important exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal -linked mannoside in various oligomeric saccharide structures. -Mannosidase from Aspergillus niger was expressed in Pichia pastoris and purified to clear homogeneity. -Mannosidase was crystallized in the presence of D-mannose and the crystal diffracted to 2.41 angstrom resolution. The crystal belonged to space group P1, with unit-cell parameters a = 62.37, b = 69.73, c = 69.90 angstrom, = 108.20, = 101.51,= 103.20 degrees. The parameters derived from the data collection indicate the presence of one molecule in the asymmetric unit.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications

  • ISSN

    1744-3091

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    69

  • Číslo periodika v rámci svazku

    March 1 (part 3)

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    288-291

  • Kód UT WoS článku

    000316745000015

  • EID výsledku v databázi Scopus