Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Panurgines, novel antimicrobial peptides from the venom of communal bee Panurgus calcaratus (Hymenoptera: Andrenidae)

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10146008" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10146008 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388963:_____/13:00394219

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00726-013-1482-4" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s00726-013-1482-4</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00726-013-1482-4" target="_blank" >10.1007/s00726-013-1482-4</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Panurgines, novel antimicrobial peptides from the venom of communal bee Panurgus calcaratus (Hymenoptera: Andrenidae)

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Three novel antimicrobial peptides (AMPs), named panurgines (PNGs), were isolated from the venom of the wild bee Panurgus calcaratus. The dodecapeptide of the sequence LNWGAILKHIIK-NH2 (PNG-1) belongs to the category of alpha-helical amphipathic AMPs. The other two cyclic peptides containing 25 amino acid residues and two intramolecular disulfide bridges of the pattern Cys8-Cys23 and Cys11-Cys19 have almost identical sequence established as LDVKKIICVACKIXPNPACKKICPK-OH (X=K, PNG-K and X=R, PNG-R). All three peptides exhibited antimicrobial activity against Gram-positive bacteria and Gram-negative bacteria, antifungal activity, and low hemolytic activity against human erythrocytes. We prepared a series of PNG-1 analogs to study the effects of cationicity, amphipathicity, and hydrophobicity on the biological activity. Several of them exhibited improved antimicrobial potency, particularly those with increased net positive charge. The linear analogs of PNG-K and PNG-R having all Cys residu

  • Název v anglickém jazyce

    Panurgines, novel antimicrobial peptides from the venom of communal bee Panurgus calcaratus (Hymenoptera: Andrenidae)

  • Popis výsledku anglicky

    Three novel antimicrobial peptides (AMPs), named panurgines (PNGs), were isolated from the venom of the wild bee Panurgus calcaratus. The dodecapeptide of the sequence LNWGAILKHIIK-NH2 (PNG-1) belongs to the category of alpha-helical amphipathic AMPs. The other two cyclic peptides containing 25 amino acid residues and two intramolecular disulfide bridges of the pattern Cys8-Cys23 and Cys11-Cys19 have almost identical sequence established as LDVKKIICVACKIXPNPACKKICPK-OH (X=K, PNG-K and X=R, PNG-R). All three peptides exhibited antimicrobial activity against Gram-positive bacteria and Gram-negative bacteria, antifungal activity, and low hemolytic activity against human erythrocytes. We prepared a series of PNG-1 analogs to study the effects of cationicity, amphipathicity, and hydrophobicity on the biological activity. Several of them exhibited improved antimicrobial potency, particularly those with increased net positive charge. The linear analogs of PNG-K and PNG-R having all Cys residu

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA203%2F08%2F0536" target="_blank" >GA203/08/0536: Antimikrobiální peptidy z hmyzu pro možná terapeutická využití</a><br>

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Amino Acids

  • ISSN

    0939-4451

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    45

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    AT - Rakouská republika

  • Počet stran výsledku

    15

  • Strana od-do

    143-157

  • Kód UT WoS článku

    000320372500011

  • EID výsledku v databázi Scopus