Antimikrobiální peptidy: Vztah mezi jejich strukturou a antibakteriální aktivitou
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F11%3A00370771" target="_blank" >RIV/61388963:_____/11:00370771 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
čeština
Název v původním jazyce
Antimikrobiální peptidy: Vztah mezi jejich strukturou a antibakteriální aktivitou
Popis výsledku v původním jazyce
Ačkoli množství antimikrobiálních peptidů, jejichž chemická struktura již byla objasněna, stále roste, počet peptidů s přesně známou strukturou je stále relativně malý. Analýzy, které zkoumají vztah struktury a aktivity, prozatím odhalily dvě hlavní podmínky pro antimikrobiální aktivitu ? kladný náboj a indukovanou amfipatickou konformaci. Ve skutečnosti jsou zřejmě nutné i změny konformace na aktivnější strukturu. Třeba u tachyplesinu s beta- vlásenkovou strukturou se předpokládalo, že jeho struktura zůstává rigidní, avšak v lipidovém prostředí dochází k výrazným změnám ve struktuře. Studie zkoumající mechanismus účinku se zaměřily primárně na chemické a strukturní vlastnosti peptidů, na ostatní faktory již méně. Speciálně komponenty membrán mohou mítvýznamný vliv na antimikrobiální aktivitu peptidů. Lze zmínit především lipidy, jejichž rozmanitost u různých mikroorganismů může uspokojivě vysvětlit rozdíly v aktivitě peptidů u jednotlivých bakteriálních druhů.
Název v anglickém jazyce
Antimicrobial Peptides: The Relationship of Their Structure and Antibacterial Activity
Popis výsledku anglicky
Antimicrobial peptides (AMPs) are an important component of natural defence of most living organisms against invading pathogens. AMPs are mostly cationic and amphipathic peptides (mol. weight <10 kDa) of variable length, amino acid sequence and structure. In the past two decades several AMPs have been isolated from a wide variety of animals, both vertebrates and invertebrates, and plants as well as from bacteria and fungi. The peptides exhibit a broad-spectrum antimicrobial activity against a wide rangeof microorganisms including Gram-positive and Gram-negative bacteria, protozoa, yeasts, fungi and viruses. A few peptides are also cytotoxic to sperm and tumour cells. AMPs are classified by three-dimensional NMR structure analysis. To date, a number ofAMPs have been chemically characterized. Structure-activity studies reveal two main requirements for antimicrobial activity - a positive charge and an induced amphipathic conformation. AMPs are excellent candidates for novel antimicrobia
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CC - Organická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chemické listy
ISSN
0009-2770
e-ISSN
—
Svazek periodika
105
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
346-355
Kód UT WoS článku
000291279600004
EID výsledku v databázi Scopus
—