Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Perspectives and industrial potential of PGA selectivity and promiscuity

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F13%3A10191753" target="_blank" >RIV/00216208:11310/13:10191753 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.biotechadv.2013.07.005" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.biotechadv.2013.07.005</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.biotechadv.2013.07.005" target="_blank" >10.1016/j.biotechadv.2013.07.005</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Perspectives and industrial potential of PGA selectivity and promiscuity

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Penicillin G acylases (PGAs) are robust industrial catalysts used for biotransformation of ?-lactams into key intermediates for chemical production of semi-synthetic ?-lactam antibiotics by hydrolysis of natural penicillins. They are used also in reverse, kinetically controlled synthetic reactions for large-scale productions of these antibiotics from corresponding beta-lactam nuclei and activated acyl donors. Further biocatalytic applications of PGAs have recently been described: catalysis of peptide syntheses and the resolutions of racemic mixtures for the production of enantiopure active pharmaceutical ingredients that are based on enantioselective acylation or chiral hydrolysis. Moreover, PGAs rank among promiscuous enzymes because they also catalyze reactions such as trans-esterification, Markovnikov addition or Henry reaction. This particular biocatalytic versatility represents a driving force for the discovery of novel members of this enzyme family and further research into the c

  • Název v anglickém jazyce

    Perspectives and industrial potential of PGA selectivity and promiscuity

  • Popis výsledku anglicky

    Penicillin G acylases (PGAs) are robust industrial catalysts used for biotransformation of ?-lactams into key intermediates for chemical production of semi-synthetic ?-lactam antibiotics by hydrolysis of natural penicillins. They are used also in reverse, kinetically controlled synthetic reactions for large-scale productions of these antibiotics from corresponding beta-lactam nuclei and activated acyl donors. Further biocatalytic applications of PGAs have recently been described: catalysis of peptide syntheses and the resolutions of racemic mixtures for the production of enantiopure active pharmaceutical ingredients that are based on enantioselective acylation or chiral hydrolysis. Moreover, PGAs rank among promiscuous enzymes because they also catalyze reactions such as trans-esterification, Markovnikov addition or Henry reaction. This particular biocatalytic versatility represents a driving force for the discovery of novel members of this enzyme family and further research into the c

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biotechnology Advances

  • ISSN

    0734-9750

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    31

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    15

  • Strana od-do

    1458-1472

  • Kód UT WoS článku

    000329081200026

  • EID výsledku v databázi Scopus