Backbone resonance assignments of human cytosolic dNT-1 nucleotidase

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F14%3A10196792" target="_blank" >RIV/00216208:11310/14:10196792 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68378050:_____/14:00433504 RIV/61388963:_____/14:00433504

Výsledek na webu

<a href="http://link.springer.com/article/10.1007/s12104-013-9531-1" target="_blank" >http://link.springer.com/article/10.1007/s12104-013-9531-1</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s12104-013-9531-1" target="_blank" >10.1007/s12104-013-9531-1</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Backbone resonance assignments of human cytosolic dNT-1 nucleotidase

Popis výsledku v původním jazyce

We report the backbone 1H, 13C and 15N assignments of NMR resonances for the 47 kDa Cytosolic dNT-1 nucleotidase dimer. Cytosolic dNT-1 nucleotidase plays a key role in the homeostasis of pyrimidine deoxyribonucleotides in mammalian cells. The enzyme isresponsible for the dephosphorylation of physiological substrates as well as nucleoside analogues that are used in antiviral and anticancer therapies, therefore selective inhibition of the dNT-1 nucleotidase activity may lead to an increase in efficacy of this type of therapeutic compounds. Here, we report the backbone H-1, C-13 and N-15 assignments for the 47 kDa dNT-1 dimer, which will be used for structural characterisation of dNT-1 complexes with small molecule inhibitors obtained through modification of pyrimidine nucleotide scaffolds or optimisation of successful binders obtained from the screening of fragment libraries.

Název v anglickém jazyce

Backbone resonance assignments of human cytosolic dNT-1 nucleotidase

Popis výsledku anglicky

We report the backbone 1H, 13C and 15N assignments of NMR resonances for the 47 kDa Cytosolic dNT-1 nucleotidase dimer. Cytosolic dNT-1 nucleotidase plays a key role in the homeostasis of pyrimidine deoxyribonucleotides in mammalian cells. The enzyme isresponsible for the dephosphorylation of physiological substrates as well as nucleoside analogues that are used in antiviral and anticancer therapies, therefore selective inhibition of the dNT-1 nucleotidase activity may lead to an increase in efficacy of this type of therapeutic compounds. Here, we report the backbone H-1, C-13 and N-15 assignments for the 47 kDa dNT-1 dimer, which will be used for structural characterisation of dNT-1 complexes with small molecule inhibitors obtained through modification of pyrimidine nucleotide scaffolds or optimisation of successful binders obtained from the screening of fragment libraries.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biomolecular NMR Assignments

ISSN

1874-2718

e-ISSN

—

Svazek periodika

8

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

425-428

Kód UT WoS článku

000342080900042

EID výsledku v databázi Scopus

—