Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Fluorescent Probe for Selective Imaging of a-Synuclein Fibrils in Living Cells

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F21%3A10430070" target="_blank" >RIV/00216208:11310/21:10430070 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=VTzwtQjy_4" target="_blank" >https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=VTzwtQjy_4</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.1c00090" target="_blank" >10.1021/acschemneuro.1c00090</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Fluorescent Probe for Selective Imaging of a-Synuclein Fibrils in Living Cells

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Plaques of amyloid fibrils composed of neuronal protein alpha-synuclein are one of the hallmarks of Parkinson&apos;s disease, and their selective imaging is crucial to study the mechanism of its pathogenesis. However, the existing fluorescent probes for amyloids are efficient only in solution and tissue systems, and they are not selective enough for the visualization of amyloid fibrils in living cells. In this study, we present two molecular rotor-based probes RB1 and RB2. These thiazolium probes show affinity to alpha-synuclein fibrils and turn-on fluorescence response upon interactions. Because of its extended pi-conjugation and high rotational degree of freedom, RB1 exhibits a 76 nm red-shift of absorption maxima and 112-fold fluorescence enhancement upon binding to amyloid fibrils. Owing to its strong binding affinity to alpha-synuclein fibrils, RB1 can selectively stain them in the cytoplasm of living HeLa and SH-SY5Y cells with high optical contrast. RB1 is a cell-permeable and noncytotoxic probe. Taken together, we have demonstrated that RB1 is an amyloid probe with an outstanding absorption red-shift that can be used for intracellular imaging of alpha-synuclein fibrils.

  • Název v anglickém jazyce

    Fluorescent Probe for Selective Imaging of a-Synuclein Fibrils in Living Cells

  • Popis výsledku anglicky

    Plaques of amyloid fibrils composed of neuronal protein alpha-synuclein are one of the hallmarks of Parkinson&apos;s disease, and their selective imaging is crucial to study the mechanism of its pathogenesis. However, the existing fluorescent probes for amyloids are efficient only in solution and tissue systems, and they are not selective enough for the visualization of amyloid fibrils in living cells. In this study, we present two molecular rotor-based probes RB1 and RB2. These thiazolium probes show affinity to alpha-synuclein fibrils and turn-on fluorescence response upon interactions. Because of its extended pi-conjugation and high rotational degree of freedom, RB1 exhibits a 76 nm red-shift of absorption maxima and 112-fold fluorescence enhancement upon binding to amyloid fibrils. Owing to its strong binding affinity to alpha-synuclein fibrils, RB1 can selectively stain them in the cytoplasm of living HeLa and SH-SY5Y cells with high optical contrast. RB1 is a cell-permeable and noncytotoxic probe. Taken together, we have demonstrated that RB1 is an amyloid probe with an outstanding absorption red-shift that can be used for intracellular imaging of alpha-synuclein fibrils.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    ACS Chemical Neuroscience

  • ISSN

    1948-7193

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    12

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    1293-1298

  • Kód UT WoS článku

    000643598600002

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85104917599