Modified electrophoretic and digestion conditions allow a simplified mass spectrometric evaluation of disulfide bonds
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11320%2F09%3A00207255" target="_blank" >RIV/00216208:11320/09:00207255 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61388971:_____/09:00337531 RIV/00216208:11310/09:10000349 RIV/61989592:15310/09:00010451
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Modified electrophoretic and digestion conditions allow a simplified mass spectrometric evaluation of disulfide bonds
Popis výsledku v původním jazyce
Proper formation of disulfide bonds in proteins is a prerequisite to their stability and function. Information on disulfide pattern may therefore serve as an indication of the proper folding of recombinant proteins, and can also be used in protein homology modeling for the purpose of structure refinement. Protein handling and digestion at basic PH leads to disulfide bond scrambling. Here, we present a complete sample handling protocol, which allows processing of disulfide containing proteins at basic PH. We modified the standard SIDS gel electrophoresis and protein digestion conditions by the addition of an oxidative agent, cystamine. This modification prevented disulfide scrambling, which we otherwise observed in the samples handled according to the general protocol. Lysozyme from hen egg was used as a model protein for the development of the method.
Název v anglickém jazyce
Modified electrophoretic and digestion conditions allow a simplified mass spectrometric evaluation of disulfide bonds
Popis výsledku anglicky
Proper formation of disulfide bonds in proteins is a prerequisite to their stability and function. Information on disulfide pattern may therefore serve as an indication of the proper folding of recombinant proteins, and can also be used in protein homology modeling for the purpose of structure refinement. Protein handling and digestion at basic PH leads to disulfide bond scrambling. Here, we present a complete sample handling protocol, which allows processing of disulfide containing proteins at basic PH. We modified the standard SIDS gel electrophoresis and protein digestion conditions by the addition of an oxidative agent, cystamine. This modification prevented disulfide scrambling, which we otherwise observed in the samples handled according to the general protocol. Lysozyme from hen egg was used as a model protein for the development of the method.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2009
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Mass Spectrometry
ISSN
1076-5174
e-ISSN
—
Svazek periodika
44
Číslo periodika v rámci svazku
11
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000272150300004
EID výsledku v databázi Scopus
—