Vše
Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Molekulární interakce kolicinu se svým imunitním proteinem.

Popis výsledku

Cíl: Identifikovat aminokyselinové zbytky C-koncové domény kolicinu U zprostředkující vazbu se svým imunitním proteinem. Bylo zkonstruováno více než 40 mutantních kolicinových genů U/Y a účinek jimi syntetizovaných proteinů byl testován na imunitní proteiny kolicinu U a Y. Koliciny s většinou bodových mutací byly rozpoznávány imunitními proteiny stejně jako původní koliciny. Koliciny s bodovými mutacemi G580V a F576Y byly rozpoznávány signifikantně méně a prokázaly jednoznačný význam aminokyselinových zbytků G580 a F576 pro interakci kolicinu U s imunitním proteinem kolicinu U. Další slabé interakční místo, aminokyselinový zbytek N605, leží distálně od předchozích dvou. U kolicinu Y byla identifikována aminokyselina Y586 a slabší interakční místa A589a A577-I578, jež se účastní vazby s imunitním proteinem kolicinu Y.

Klíčová slova

colicin Ucolicin Yimmunity protein

Identifikátory výsledku

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    čeština

  • Název v původním jazyce

    Molekulární interakce kolicinu se svým imunitním proteinem.

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Cíl: Identifikovat aminokyselinové zbytky C-koncové domény kolicinu U zprostředkující vazbu se svým imunitním proteinem. Bylo zkonstruováno více než 40 mutantních kolicinových genů U/Y a účinek jimi syntetizovaných proteinů byl testován na imunitní proteiny kolicinu U a Y. Koliciny s většinou bodových mutací byly rozpoznávány imunitními proteiny stejně jako původní koliciny. Koliciny s bodovými mutacemi G580V a F576Y byly rozpoznávány signifikantně méně a prokázaly jednoznačný význam aminokyselinových zbytků G580 a F576 pro interakci kolicinu U s imunitním proteinem kolicinu U. Další slabé interakční místo, aminokyselinový zbytek N605, leží distálně od předchozích dvou. U kolicinu Y byla identifikována aminokyselina Y586 a slabší interakční místa A589a A577-I578, jež se účastní vazby s imunitním proteinem kolicinu Y.

  • Název v anglickém jazyce

    Molecular interaction of colicin U with immunity protein

  • Popis výsledku anglicky

    Colicin U is an antibacterial pore-forming toxin produced by Shigella boydii that kills sensitive bacterial strains of Escherichia coli and closely related organisms The colicin-immunity protein recognition is a suitable model for studying protein-protein interactions. More than 40 mutant colicins were prepared and their toxic effect was tested on the sensitive bacteria transformed with plasmid harboring either cui (colicin U immunity) gene or cyi (colicin Y immunity) gene. Colicin U variants with pointmutations in the hydrophobic hairpin, F576Y and G580V, were significantly less recognized by Cui, in addition to colicin U with K609R mutation localized downstream of hydrophobic hairpin. In the colicin Y pore-forming domain, Y586 and A589 were identified as interaction sites with Cyi in the hydrophobic hairpin, in addition to A577-I578 in the helix 8 of colicin Y pore forming domain.

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Druh výsledku

O - Ostatní výsledky

O

CEP

EB - Genetika a molekulární biologie

Rok uplatnění

2005