Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14110%2F05%3A00013200" target="_blank" >RIV/00216224:14110/05:00013200 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
čeština
Název v původním jazyce
Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem.
Popis výsledku v původním jazyce
Přes sekvenční podobnost kolicinů U a Y nejsou producenti kolicinů U a Y zkříženě imunní. Pro studium protein-proteinových interakcí mezi kolicinem a jeho imunitním proteinem jsme zkonstruovali sedm hybridních genů pro kolicin U/Y. Pro interakci kolicinuU s jeho imunitním proteinem je klíčový aminokyselinový zbytek G580. Navíc v rekognici imunitního proteinu kolicinem U hraje významnou roli aminokyselinový zbytek F576. Třetí interakční místo je distálně od Spe I místa kolicinového genu (v 34 aminokyselinách na C-konci - z nichž je u kolicinu U a Y 12 rozdílných). Oproti tomu u kolicinu Y jsou pro tutéž interakci významné aminokyselinové zbytky V590 a Y586. Menší význam pro interakci kolicinu Y s imunitním proteinem má také aminokyselinový zbytek A594a/nebo A595. I zde se předpokládá vliv interakčního místa v C-terminálních 34 aminokyselinách.
Název v anglickém jazyce
Molecular interaction of colicin U with its immunity protein
Popis výsledku anglicky
The colicin-immunity protein recognition is a suitable model for studying protein-protein interactions. There are 34 amino acid residues different between sequences of colicin U a Y in these pore-forming bactericidal domains. Almost all different amino acid residues in the pore forming domain were mutated by site-directed mutagenesis to the corresponding sequence of colicin Y (U). More than 40 mutant colicins were prepared and their toxic effect was tested on the sensitive bacteria transformed with plasmid harboring either cui (colicin U immunity) gene or cyi (colicin Y immunity) gene. Colicin U variants with point mutations in the hydrophobic hairpin, F576Y and G580V, were significantly less recognized by Cui, in addition to colicin U with K609R mutation localized downstream of hydrophobic hairpin. In the colicin Y pore-forming domain, Y586 and A589 were identified as interaction sites with Cyi in the hydrophobic hairpin, in addition to A577-I578 in the helix 8 of colicin Y pore formi
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA310%2F03%2F1091" target="_blank" >GA310/03/1091: Mapování interakce kolicinů s citlivou a imunní bakteriální buňkou: receptorové studie a inaktivace kolicinu jeho imunitním proteinem</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2005
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Chemické listy 99
ISBN
—
ISSN
0009-2770
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
1
Strana od-do
—
Název nakladatele
ČCHS
Místo vydání
ČR
Místo konání akce
Devět skal ? Žďárské vrchy
Datum konání akce
15. 6. 2005
Typ akce podle státní příslušnosti
CST - Celostátní akce
Kód UT WoS článku
—