Molekulové modelování a místně cílená mutageneze MDGD synthasy rostlinného chloroplastu odhalují rezidua nezbytná pro její aktivitu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14110%2F05%3A00020163" target="_blank" >RIV/00216224:14110/05:00020163 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Molecular modeling and site-directed mutagenesis of plant chloroplast monogalactosyldiacylglycerol synthase reveal critical residues for activity

Popis výsledku v původním jazyce

Monogalactosyldiacylglycerol (MGDG), the major lipid of plant and algal plastids, is synthesized by MGD (or MGDG synthase), a dimeric and membrane-bound glycosyltransferase of the plastid envelope that catalyzes the transfer of a galactosyl group from aUDP-galactose donor onto a diacylglycerol acceptor. Although this enzyme is essential for biogenesis, and therefore an interesting target for herbicide design, no structural information is available. MGD monomers share sequence similarity with MURG, a bacterial glycosyltransferase catalyzing the transfer of N-acetyl-glucosamine on Lipid 1. Using the x-ray structure of Escherichia coli MURG as a template, we computed a model for the fold of Spinacia oleracea MGD. This structural prediction was supportedby site-directed mutagenesis analyses. The predicted monomer architecture is a double Rossmann fold. The binding site for UDP-galactose was predicted in the cleft separating the two Rossmann folds. Two short segments of MGD (beta2-alpha2

Název v anglickém jazyce

Molecular modeling and site-directed mutagenesis of plant chloroplast monogalactosyldiacylglycerol synthase reveal critical residues for activity

Popis výsledku anglicky

Monogalactosyldiacylglycerol (MGDG), the major lipid of plant and algal plastids, is synthesized by MGD (or MGDG synthase), a dimeric and membrane-bound glycosyltransferase of the plastid envelope that catalyzes the transfer of a galactosyl group from aUDP-galactose donor onto a diacylglycerol acceptor. Although this enzyme is essential for biogenesis, and therefore an interesting target for herbicide design, no structural information is available. MGD monomers share sequence similarity with MURG, a bacterial glycosyltransferase catalyzing the transfer of N-acetyl-glucosamine on Lipid 1. Using the x-ray structure of Escherichia coli MURG as a template, we computed a model for the fold of Spinacia oleracea MGD. This structural prediction was supportedby site-directed mutagenesis analyses. The predicted monomer architecture is a double Rossmann fold. The binding site for UDP-galactose was predicted in the cleft separating the two Rossmann folds. Two short segments of MGD (beta2-alpha2

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GD204%2F03%2FH016" target="_blank" >GD204/03/H016: Strukturní biofyzika makromolekul</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

J. Biol. Chem.

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

280

Číslo periodika v rámci svazku

41

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

34691-34701

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—