Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Analysis of membrane proteome of Paracoccus denitrificans by two-dimensional electrophoresis

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F02%3A00006413" target="_blank" >RIV/00216224:14310/02:00006413 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Analysis of membrane proteome of Paracoccus denitrificans by two-dimensional electrophoresis

  • Popis výsledku v původním jazyce

    In facultative anaerobic bacterium P. denitrificans, a broad range of substrates can serve as carbon sources and terminal electrone acceptors. Successfull adaptation of this bacterium to altered conditions depends on expression of metabolically active proteins. For example, nitrate induces expression of some denitrification enzymes. Many important redox proteins are membrane-associated. For comprehensive study on changes of proteins level in this bacterium, we have optimized a method using two-dimensional electrophoresis (2-DE). Our work represents the first analysis of P. denitrificans proteome using 2-DE. Membrane suspension of anaerobically grown cells of Paracoccus denitrificans was prepared by combination of enzymatic and osmotic lysis, centrifugation and ulgtracentrifugation. We have tested various detergents and procedures for membrane proteins presolubilization (e.g., SDS, CHAPS, dodecyl-â-D-maltoside with 6-aminocaproic acid). Sample buffer and IEF gel composition effects on 2

  • Název v anglickém jazyce

    Analysis of membrane proteome of Paracoccus denitrificans by two-dimensional electrophoresis

  • Popis výsledku anglicky

    In facultative anaerobic bacterium P. denitrificans, a broad range of substrates can serve as carbon sources and terminal electrone acceptors. Successfull adaptation of this bacterium to altered conditions depends on expression of metabolically active proteins. For example, nitrate induces expression of some denitrification enzymes. Many important redox proteins are membrane-associated. For comprehensive study on changes of proteins level in this bacterium, we have optimized a method using two-dimensional electrophoresis (2-DE). Our work represents the first analysis of P. denitrificans proteome using 2-DE. Membrane suspension of anaerobically grown cells of Paracoccus denitrificans was prepared by combination of enzymatic and osmotic lysis, centrifugation and ulgtracentrifugation. We have tested various detergents and procedures for membrane proteins presolubilization (e.g., SDS, CHAPS, dodecyl-â-D-maltoside with 6-aminocaproic acid). Sample buffer and IEF gel composition effects on 2

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA203%2F01%2F1589" target="_blank" >GA203/01/1589: Mechanizmy regulace respiračních systémů denitrifikačních bakterií faktory prostředí</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2002

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    XVIII. biochemický zjazd. Zborník.

  • ISBN

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    160

  • Název nakladatele

    Slovenská spoločnosť pre biochémiu a molekulárnu biológiu pri SAV

  • Místo vydání

    Stará Lesná

  • Místo konání akce

    Vysoké Tatry, Stará Lesná 10.-13.9.2002

  • Datum konání akce

    1. 1. 2002

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    EUR - Evropská akce

  • Kód UT WoS článku