Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Proteomic Analysis of Therapeutically Important Bacteriophage 812 by Combination of Electrophoresis and Mass Spectrometry

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F03%3A00008100" target="_blank" >RIV/00216224:14310/03:00008100 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Proteomic Analysis of Therapeutically Important Bacteriophage 812 by Combination of Electrophoresis and Mass Spectrometry

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The alarming increase in antibiotic-resistant bacteria has renewed interest in bacteriophage therapy of various human infections, such as postoperative staphylococcal wound infections or anthrax. Genetic engineering has been previously applied for obtaining phage mutants with the desired host specificity. However, the genomic sequence similarity of the different phages is generally low, and identification of proteins with the same function in various phages based solely on the DNA sequence is often impossible. Furthermore, amino acid modifications, such as variants and post-translational modifications of the predicted proteins cannot be deduced from the DNA sequence. In this work, we propose new approaches to the analysis of the phage proteins, especially low abundant proteins, such as lytic enzymes. SDS gel electrophoresis was used for the protein separation followed by tryptic digestion and ESI or MALDI analysis. Additionally, protein and peptide separations were performed with capil

  • Název v anglickém jazyce

    Proteomic Analysis of Therapeutically Important Bacteriophage 812 by Combination of Electrophoresis and Mass Spectrometry

  • Popis výsledku anglicky

    The alarming increase in antibiotic-resistant bacteria has renewed interest in bacteriophage therapy of various human infections, such as postoperative staphylococcal wound infections or anthrax. Genetic engineering has been previously applied for obtaining phage mutants with the desired host specificity. However, the genomic sequence similarity of the different phages is generally low, and identification of proteins with the same function in various phages based solely on the DNA sequence is often impossible. Furthermore, amino acid modifications, such as variants and post-translational modifications of the predicted proteins cannot be deduced from the DNA sequence. In this work, we propose new approaches to the analysis of the phage proteins, especially low abundant proteins, such as lytic enzymes. SDS gel electrophoresis was used for the protein separation followed by tryptic digestion and ESI or MALDI analysis. Additionally, protein and peptide separations were performed with capil

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA203%2F03%2F0515" target="_blank" >GA203/03/0515: Integrovaná analýza genomu a proteomu terapeuticky významných bakteriofágů kombinací elektroforézy a hmotnostní spektrometrie</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2003

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    Proceedings of the 51st Annual Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics

  • ISBN

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    1152

  • Název nakladatele

    American Society for Mass Spectrometry

  • Místo vydání

    Montreal

  • Místo konání akce

    Montreal, Canada

  • Datum konání akce

    8. 6. 2003

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku