Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Purifikace a charakterizace isocitrátdehydrogenasy z Paracoccus denitrificans

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F04%3A00010270" target="_blank" >RIV/00216224:14310/04:00010270 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Purification and some properties of isocitrate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans

  • Popis výsledku v původním jazyce

    NADP-dependent isocitrate dehydrogenase (ICDH) from the bacterium Paracoccus denitrificans was purified to homogeneity. The purification procedure involved ammonium sulphate fractionation, ion exchange chromatography, and gel permeation chromatography. The purity of the enzyme was checked by polyacrylamide gel electrophoresis. ICDH is a dimer composed of two probably identical subunits of relative molecular weight 90000. The pH optimum of the enzyme reaction in the direction of substrate oxidation was found to be 5.6; the presence of Mn (2+) is essential for enzyme activity.

  • Název v anglickém jazyce

    Purification and some properties of isocitrate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans

  • Popis výsledku anglicky

    NADP-dependent isocitrate dehydrogenase (ICDH) from the bacterium Paracoccus denitrificans was purified to homogeneity. The purification procedure involved ammonium sulphate fractionation, ion exchange chromatography, and gel permeation chromatography. The purity of the enzyme was checked by polyacrylamide gel electrophoresis. ICDH is a dimer composed of two probably identical subunits of relative molecular weight 90000. The pH optimum of the enzyme reaction in the direction of substrate oxidation was found to be 5.6; the presence of Mn (2+) is essential for enzyme activity.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2004

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Preparative Biochemistry

  • ISSN

    0032-7484

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    34

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    279-289

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus