Vysoká afinita vazby fukosy u lektinu Pseudomonas aeruginosa lectin PA-IIL: krystalová struktura komplexu s vysokým rozlišením 1.0 A v kombinaci s termodynamickými metodami a přístupy výpočetní chemie

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F05%3A00013567" target="_blank" >RIV/00216224:14310/05:00013567 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68081707:_____/05:00345103

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

High affinity fucose binding of Pseudomonas aeruginosa lectin PA-IIL: 1.0 A resolution crystal structure of the complex combined with thermodynamics and computational chemistry approaches

Popis výsledku v původním jazyce

PA-IIL is a fucose-binding lectin from Pseudomonas aeruginosa that is closely related to the virulence factors of the bacterium. Previous structural studies have revealed a new carbohydrate-binding mode with direct involvement of two calcium ions (Mitchell E, Houles C, Sudakevitz D, Wimmerova M, Gautier C, Perez S,Wu AM, Gilboa-Garber N Imberty A. Structural basis for selective recognition of oligosaccharides from cystic fibrosis patients by the lectin PA-IIL of Pseudomonas aeruginosa. Nat Struct Biol 2002;9:918921). A combination of thermodynamic, structural, and computational methods has been used to study the basis of the high affinity for the monosaccharide ligand. A titration microcalorimetry study indicated that the high affinity is enthalpy driven. The crystal structure of the tetrameric PA-IIL in complex with fucose and calcium was refined to 1.0 Ĺ resolution and, in combination with modeling, allowed a proposal to be made for the hydrogen-bond network in the binding site. Calc

Název v anglickém jazyce

High affinity fucose binding of Pseudomonas aeruginosa lectin PA-IIL: 1.0 A resolution crystal structure of the complex combined with thermodynamics and computational chemistry approaches

Popis výsledku anglicky

PA-IIL is a fucose-binding lectin from Pseudomonas aeruginosa that is closely related to the virulence factors of the bacterium. Previous structural studies have revealed a new carbohydrate-binding mode with direct involvement of two calcium ions (Mitchell E, Houles C, Sudakevitz D, Wimmerova M, Gautier C, Perez S,Wu AM, Gilboa-Garber N Imberty A. Structural basis for selective recognition of oligosaccharides from cystic fibrosis patients by the lectin PA-IIL of Pseudomonas aeruginosa. Nat Struct Biol 2002;9:918921). A combination of thermodynamic, structural, and computational methods has been used to study the basis of the high affinity for the monosaccharide ligand. A titration microcalorimetry study indicated that the high affinity is enthalpy driven. The crystal structure of the tetrameric PA-IIL in complex with fucose and calcium was refined to 1.0 Ĺ resolution and, in combination with modeling, allowed a proposal to be made for the hydrogen-bond network in the binding site. Calc

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics

ISSN

0887-3585

e-ISSN

—

Svazek periodika

58

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

735-746

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—