Vazba ruznych monosacharidu lektinem PA-IIL z Pseudomonas aeruginosa: korelace termodynamickych dat s X-ray strukturami

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F06%3A00016740" target="_blank" >RIV/00216224:14310/06:00016740 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Binding of different monosaccharides by lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa: Thermodynamics data correlated with X-ray structures

Popis výsledku v původním jazyce

The PA-IIL lectin from Pseudomonas aeruginosa is involved in host recognition and biofilm formation. The lectin displays an unusually high affinity for fucose but also binds to L-fucose, L-galactose and D-arabinose that differ only by the group at position 5 of the sugar ring. ITC experiments provided precise determination of affinity for the three methyl-glycosides and revealed a large enthalpy contribution. The crystal structures of the complexes of PA-IIL with L-galactose and Met-â-D-arabinoside havebeen determined and compared with the PA-IIL/fucose complex described previously. Combination of structures and thermodynamics provided clues for the role of the hydrophobic group in affinity.

Název v anglickém jazyce

Binding of different monosaccharides by lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa: Thermodynamics data correlated with X-ray structures

Popis výsledku anglicky

The PA-IIL lectin from Pseudomonas aeruginosa is involved in host recognition and biofilm formation. The lectin displays an unusually high affinity for fucose but also binds to L-fucose, L-galactose and D-arabinose that differ only by the group at position 5 of the sugar ring. ITC experiments provided precise determination of affinity for the three methyl-glycosides and revealed a large enthalpy contribution. The crystal structures of the complexes of PA-IIL with L-galactose and Met-â-D-arabinoside havebeen determined and compared with the PA-IIL/fucose complex described previously. Combination of structures and thermodynamics provided clues for the role of the hydrophobic group in affinity.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

FEBS Letters

ISSN

0014-5793

e-ISSN

—

Svazek periodika

580

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

982-987

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—