Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Backbone Motions of Free and Pheromone-Bound Major Urinary Protein I Studied by Molecular Dynamics Simulation

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F07%3A00022171" target="_blank" >RIV/00216224:14310/07:00022171 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Backbone Motions of Free and Pheromone-Bound Major Urinary Protein I Studied by Molecular Dynamics Simulation

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Molecular motions of free and pheromone-bound mouse major urinary protein~I, previously investigated by NMR relaxation, were simulated in 30-ns molecular dynamics (MD) runs. The backbone flexibility was described in terms of order parameters and correlation times, commonly used in the NMR relaxation analysis. A special attention was paid to the effect of conformational changes on the nanosecond time scale. Time-dependent order parameters were determined in order to separate motions occurring on different time scales. As an alternative approach, slow conformational changes were identified from the backbone torsion angle variances and a "conformationally filtered" order parameters were calculated for well-defined conformation states. A comparison of thedata obtained for the free and pheromone-bound protein showed that some residues are more rigid in the bound form, but larger portion of the protein becomes more flexible upon the pheromone binding. This finding is in a general agreement

  • Název v anglickém jazyce

    Backbone Motions of Free and Pheromone-Bound Major Urinary Protein I Studied by Molecular Dynamics Simulation

  • Popis výsledku anglicky

    Molecular motions of free and pheromone-bound mouse major urinary protein~I, previously investigated by NMR relaxation, were simulated in 30-ns molecular dynamics (MD) runs. The backbone flexibility was described in terms of order parameters and correlation times, commonly used in the NMR relaxation analysis. A special attention was paid to the effect of conformational changes on the nanosecond time scale. Time-dependent order parameters were determined in order to separate motions occurring on different time scales. As an alternative approach, slow conformational changes were identified from the backbone torsion angle variances and a "conformationally filtered" order parameters were calculated for well-defined conformation states. A comparison of thedata obtained for the free and pheromone-bound protein showed that some residues are more rigid in the bound form, but larger portion of the protein becomes more flexible upon the pheromone binding. This finding is in a general agreement

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BO - Biofyzika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LC06030" target="_blank" >LC06030: Biomolekulární centrum</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2007

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Physical Chemistry B

  • ISSN

    1089-5639

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    111

  • Číslo periodika v rámci svazku

    20

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    5731-5739

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus