Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Temperature Dependent Spectral Density Analysis Applied to Monitoring Backbone Dynamics of Major Urinary Protein-I Complexed with the Pheromone 2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F04%3A00019739" target="_blank" >RIV/00216224:14310/04:00019739 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Temperature Dependent Spectral Density Analysis Applied to Monitoring Backbone Dynamics of Major Urinary Protein-I Complexed with the Pheromone 2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Backbone dynamics of mouse major urinary protein I (MUP-I) was studied by 15N NMR relaxation. Data were collected at multiple temperatures for a complex of MUP-I with its natural pheromonal ligand, 2-sec-4,5-dihydrothiazole, and for the free protein. Themeasured relaxation rates were analyzed using the reduced spectral density mapping. Graphical analysis of the spectral density values provided an unbiased qualitative picture of the internal motions. Varying temperature greatly increased the range of analyzed spectral density values and therefore improved reliability of the analysis. Quantitative parameters describing the dynamics on picosecond to nanosecond time scale were obtained using a novel method of simultaneous data fitting at multiple temperatures. Both methods showed that the backbone flexibility on the fast time scale is slightly increased upon pheromone binding, in accordance with the previously reported results. Zero-frequency spectral density values revealed conformationa

  • Název v anglickém jazyce

    Temperature Dependent Spectral Density Analysis Applied to Monitoring Backbone Dynamics of Major Urinary Protein-I Complexed with the Pheromone 2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole

  • Popis výsledku anglicky

    Backbone dynamics of mouse major urinary protein I (MUP-I) was studied by 15N NMR relaxation. Data were collected at multiple temperatures for a complex of MUP-I with its natural pheromonal ligand, 2-sec-4,5-dihydrothiazole, and for the free protein. Themeasured relaxation rates were analyzed using the reduced spectral density mapping. Graphical analysis of the spectral density values provided an unbiased qualitative picture of the internal motions. Varying temperature greatly increased the range of analyzed spectral density values and therefore improved reliability of the analysis. Quantitative parameters describing the dynamics on picosecond to nanosecond time scale were obtained using a novel method of simultaneous data fitting at multiple temperatures. Both methods showed that the backbone flexibility on the fast time scale is slightly increased upon pheromone binding, in accordance with the previously reported results. Zero-frequency spectral density values revealed conformationa

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2004

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Biomolecular NMR

  • ISSN

    0925-2738

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    28

  • Číslo periodika v rámci svazku

    4

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    369

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus