ZVÝŠENÁ DYNAMIKA MUP-I V PŘÍTOMNOSTI LIGANDU: DůKAZ POMOCÍ MD SIMULACE A NMR RELAXACE

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F04%3A00011153" target="_blank" >RIV/00216224:14310/04:00011153 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

INCREASED DYNAMICS OF MUP-I IN PRESENCE OF LIGAND: EVIDENCE FROM MD SIMULATION AND NMR SPIN RELAXATION

Popis výsledku v původním jazyce

Nowadays it is accepted that the structure of proteins must be treated as a time-dependent model, where fluctuations about an average structure are present. To gain insight into how dynamical properties of major urinary protein (MUP-I) change in presenceof a ligand, the picosecond to nanosecond time scale dynamics of MUP-I have been studied by the MD simulations and by the NMR spin relaxation experiments. Dynamic properties of MUP-I upon ligand binding is in contrast with those that are typical for most proteins. Backbone NMR 15N relaxation results show a small but significant increase of order parameters (S2), indicating that the molecule maintains its overall molecular shape and structure upon the ligand binding, while the backbone dynamics is inreased. Molecular dynamic simulations performed with and without the ligand produce results consistent with NMR measurements and confirm X-ray difraction results, showing qualitative agreement amongst these three methods. Furthermore careful

Název v anglickém jazyce

INCREASED DYNAMICS OF MUP-I IN PRESENCE OF LIGAND: EVIDENCE FROM MD SIMULATION AND NMR SPIN RELAXATION

Popis výsledku anglicky

Nowadays it is accepted that the structure of proteins must be treated as a time-dependent model, where fluctuations about an average structure are present. To gain insight into how dynamical properties of major urinary protein (MUP-I) change in presenceof a ligand, the picosecond to nanosecond time scale dynamics of MUP-I have been studied by the MD simulations and by the NMR spin relaxation experiments. Dynamic properties of MUP-I upon ligand binding is in contrast with those that are typical for most proteins. Backbone NMR 15N relaxation results show a small but significant increase of order parameters (S2), indicating that the molecule maintains its overall molecular shape and structure upon the ligand binding, while the backbone dynamics is inreased. Molecular dynamic simulations performed with and without the ligand produce results consistent with NMR measurements and confirm X-ray difraction results, showing qualitative agreement amongst these three methods. Furthermore careful

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LN00A016" target="_blank" >LN00A016: BIOMOLEKULÁRNÍ CENTRUM</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

VIII. Pracovní setkání biochemiků a molekulárních biologů

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

31-31

Název nakladatele

Masarykova universita v Brně Přírodovědecká fakulta a Česká společnost pro biochemii a molekulární biologii

Místo vydání

Brno

Místo konání akce

Brno, Czech Republic

Datum konání akce

3. 2. 2004

Typ akce podle státní příslušnosti

CST - Celostátní akce

Kód UT WoS článku

—