Charakterizace nového lektinu BclC z lidského podmíněného patogenu B. Cenocepacia

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F08%3A00024871" target="_blank" >RIV/00216224:14310/08:00024871 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

CHARACTERISATION OF A NEW LECTIN BCLC FROM THE HUMAN OPPORTUNISTIC PATHOGEN BURKHOLDERIA CENOCEPACIA

Popis výsledku v původním jazyce

Four genes coding proteins homologous to lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginasa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, named BclC, is a 28 kDa protein which is able to recognize D-mannosylated carbohydrates. This protein also exhibits partial sequence homology with the protein CV-IIL from the Chromobacterium violaceum. BclC has been cloned and prepared in recombinant form. Sequence analysis showed two distinct domains in the protein, N-terminal part that does not have any sequence homolog in genomic and protein databases, and C-terminal part that codes for lectin domain. Both domains were also cloned separately to simplify further structure-function characterization. Detailed functional studies using surface plasmon resonance(SPR) and isothermal titration calorimetry (ITC) allowed to define binding properties (afinity, kinetics) and thermodynamic parameters.

Název v anglickém jazyce

CHARACTERISATION OF A NEW LECTIN BCLC FROM THE HUMAN OPPORTUNISTIC PATHOGEN BURKHOLDERIA CENOCEPACIA

Popis výsledku anglicky

Four genes coding proteins homologous to lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginasa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, named BclC, is a 28 kDa protein which is able to recognize D-mannosylated carbohydrates. This protein also exhibits partial sequence homology with the protein CV-IIL from the Chromobacterium violaceum. BclC has been cloned and prepared in recombinant form. Sequence analysis showed two distinct domains in the protein, N-terminal part that does not have any sequence homolog in genomic and protein databases, and C-terminal part that codes for lectin domain. Both domains were also cloned separately to simplify further structure-function characterization. Detailed functional studies using surface plasmon resonance(SPR) and isothermal titration calorimetry (ITC) allowed to define binding properties (afinity, kinetics) and thermodynamic parameters.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

XII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů

ISBN

978-80-210-4526-2

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

—

Název nakladatele

Masarykova univerzita

Místo vydání

Brno

Místo konání akce

Brno

Datum konání akce

1. 1. 2008

Typ akce podle státní příslušnosti

EUR - Evropská akce

Kód UT WoS článku

—