Burkholderia cenocepacia and its novel two domain superlectin

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F09%3A00036622" target="_blank" >RIV/00216224:14310/09:00036622 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Burkholderia cenocepacia and its novel two domain superlectin

Popis výsledku v původním jazyce

Burkholderia cenocepacia is a Gram-negative bacterium that can be found throughout the environment. It is a part of "Burkholderia cepacia complex", which causes potentially deadly problems to patients suffering from cystic fibrosis and chronic granulomatous diseases. A goal of primary importance of this study is the understanding of the molecular mechanisms, especially protein-carbohydrate interactions, which give pathogenic bacterium the ability to invade and colonize its host. Four genes coding protein homologues to the lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, BclC, is a 28 kDa protein. The results indicated the unusual binding activity of the protein. The C-terminal domain recognizes D-mannosylated saccharides. Interestingly, the N-terminal domain also displays sugar-binding activity with a strong preference for L-fucosylated oligosaccharides, the Lewis type determinants.

Název v anglickém jazyce

Burkholderia cenocepacia and its novel two domain superlectin

Popis výsledku anglicky

Burkholderia cenocepacia is a Gram-negative bacterium that can be found throughout the environment. It is a part of "Burkholderia cepacia complex", which causes potentially deadly problems to patients suffering from cystic fibrosis and chronic granulomatous diseases. A goal of primary importance of this study is the understanding of the molecular mechanisms, especially protein-carbohydrate interactions, which give pathogenic bacterium the ability to invade and colonize its host. Four genes coding protein homologues to the lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, BclC, is a 28 kDa protein. The results indicated the unusual binding activity of the protein. The C-terminal domain recognizes D-mannosylated saccharides. Interestingly, the N-terminal domain also displays sugar-binding activity with a strong preference for L-fucosylated oligosaccharides, the Lewis type determinants.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LC06030" target="_blank" >LC06030: Biomolekulární centrum</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

the FEBS Journal

ISBN

—

ISSN

1742-464X

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

425

Strana od-do

—

Název nakladatele

FEBS Journal

Místo vydání

Prague, Czech Republic

Místo konání akce

Praha

Datum konání akce

1. 1. 2009

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

000267069900480