A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F10%3A00057175" target="_blank" >RIV/00216224:14310/10:00057175 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2009.10.021" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2009.10.021</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2009.10.021" target="_blank" >10.1016/j.str.2009.10.021</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens

Popis výsledku v původním jazyce

The opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia expresses several soluble lectins, among them BC2L-C. This lectin exhibits two domains: a C-terminal domain with high sequence similarity to the recently described calcium-dependent mannose-binding lectin BC2L-A, and an N-terminal domain of 156 amino acids without similarity to any known protein. The recombinant N-terminal BC2L-C domain is a new lectin with specificity for fucosylated human histo-blood group epitopes H-type 1, Lewis b, and Lewis Y, asdetermined by glycan array and isothermal titration calorimetry. Methylselenofucoside was used as ligand to solve the crystal structure of the N-terminal BC2L-C domain. Additional molecular modeling studies rationalized the preference for Lewis epitopes.The structure reveals a trimeric jellyroll arrangement with striking similarity to TNF-like proteins, and to BclA, the spore protein from Bacillus anthracis which may play an important role in bioadhesion of anthrax spores in human lungs

Název v anglickém jazyce

A TNF-like Trimeric Lectin Domain from Burkholderia cenocepacia with Specificity for Fucosylated Human Histo-Blood Group Antigens

Popis výsledku anglicky

The opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia expresses several soluble lectins, among them BC2L-C. This lectin exhibits two domains: a C-terminal domain with high sequence similarity to the recently described calcium-dependent mannose-binding lectin BC2L-A, and an N-terminal domain of 156 amino acids without similarity to any known protein. The recombinant N-terminal BC2L-C domain is a new lectin with specificity for fucosylated human histo-blood group epitopes H-type 1, Lewis b, and Lewis Y, asdetermined by glycan array and isothermal titration calorimetry. Methylselenofucoside was used as ligand to solve the crystal structure of the N-terminal BC2L-C domain. Additional molecular modeling studies rationalized the preference for Lewis epitopes.The structure reveals a trimeric jellyroll arrangement with striking similarity to TNF-like proteins, and to BclA, the spore protein from Bacillus anthracis which may play an important role in bioadhesion of anthrax spores in human lungs

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CD - Makromolekulární chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Structure

ISSN

0969-2126

e-ISSN

—

Svazek periodika

18

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

59-72

Kód UT WoS článku

000273859700010

EID výsledku v databázi Scopus

—