Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F11%3A00050198" target="_blank" >RIV/00216224:14740/11:00050198 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1002238" target="_blank" >http://www.plospathogens.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.ppat.1002238</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1002238" target="_blank" >10.1371/journal.ppat.1002238</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

Popis výsledku v původním jazyce

Lectins and adhesins are involved in bacterial adhesion to host tissues and mucus during early steps of infection. We report the characterization of BC2L-C, a soluble lectin from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. The N-terminal domainis a novel TNF-a-like fucosebinding lectin, while the C-terminal part is similar to a superfamily of calcium-dependent bacterial lectins. The C-terminal domain displays specificity for mannose and L-glycero-D-manno-heptose. BC2L-C is therefore a superlectin that binds independently to mannose/heptose glycoconjugates and fucosylated human histo-blood group epitopes. We propose that BC2L-C binds to the bacterial surface in a mannose/heptose-dependent manner via the C-terminal domain. The TNF-a-like domaintriggers IL-8 production in cultured airway epithelial cells in a carbohydrate-independent manner, and is therefore proposed to play a role in the dysregulated proinflammatory response observed in B. cenocepacia lung infections.

Název v anglickém jazyce

Burkholderia cenocepacia BC2L-C Is a Super Lectin with Dual Specificity and Proinflammatory Activity

Popis výsledku anglicky

Lectins and adhesins are involved in bacterial adhesion to host tissues and mucus during early steps of infection. We report the characterization of BC2L-C, a soluble lectin from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. The N-terminal domainis a novel TNF-a-like fucosebinding lectin, while the C-terminal part is similar to a superfamily of calcium-dependent bacterial lectins. The C-terminal domain displays specificity for mannose and L-glycero-D-manno-heptose. BC2L-C is therefore a superlectin that binds independently to mannose/heptose glycoconjugates and fucosylated human histo-blood group epitopes. We propose that BC2L-C binds to the bacterial surface in a mannose/heptose-dependent manner via the C-terminal domain. The TNF-a-like domaintriggers IL-8 production in cultured airway epithelial cells in a carbohydrate-independent manner, and is therefore proposed to play a role in the dysregulated proinflammatory response observed in B. cenocepacia lung infections.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

PLoS Pathogens

ISSN

1553-7366

e-ISSN

—

Svazek periodika

7

Číslo periodika v rámci svazku

9

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

"nestránkováno"

Kód UT WoS článku

000295409000041

EID výsledku v databázi Scopus

—