Interakce s RPA je nezbytná pro vznik Rad52 opravného centra a jeho mediátorové aktivity

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F08%3A00026744" target="_blank" >RIV/00216224:14310/08:00026744 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Interaction with RPA Is Necessary for Rad52 Repair Center Formation and for Its Mediator Activity.

Popis výsledku v původním jazyce

Homologous recombination (HR) is a major DNA repair pathway and therefore essential for maintaining the integrity of the genome. HR is catalyzed by proteins encoded by genes of the RAD52 epistasis group, including the recombinase Rad51 and its mediator Rad52. HR proteins fused with green fluorescent protein form foci at damaged DNA reflecting the assembly of repair centers that harbor a high concentration of repair proteins. Rad52 mediates the recruitment of Rad51 and other HR proteins to DNA damage. Tounderstand the mechanism for the assembly of Rad52-dependent DNA repair centers, we used a mutational strategy to identify a Rad52 domain essential for its recruitment to DNA repair foci. We present evidence to implicate an acidic domain in Rad52 in DNArepair focus formation. Mutations in this domain confer marked DNA damage sensitivity and recombination deficiency. Importantly, these Rad52 mutants are specifically compromised for interaction with the single-stranded DNA-binding factor

Název v anglickém jazyce

Interaction with RPA Is Necessary for Rad52 Repair Center Formation and for Its Mediator Activity.

Popis výsledku anglicky

Homologous recombination (HR) is a major DNA repair pathway and therefore essential for maintaining the integrity of the genome. HR is catalyzed by proteins encoded by genes of the RAD52 epistasis group, including the recombinase Rad51 and its mediator Rad52. HR proteins fused with green fluorescent protein form foci at damaged DNA reflecting the assembly of repair centers that harbor a high concentration of repair proteins. Rad52 mediates the recruitment of Rad51 and other HR proteins to DNA damage. Tounderstand the mechanism for the assembly of Rad52-dependent DNA repair centers, we used a mutational strategy to identify a Rad52 domain essential for its recruitment to DNA repair foci. We present evidence to implicate an acidic domain in Rad52 in DNArepair focus formation. Mutations in this domain confer marked DNA damage sensitivity and recombination deficiency. Importantly, these Rad52 mutants are specifically compromised for interaction with the single-stranded DNA-binding factor

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

J. Biol. Chem.

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

24

Číslo periodika v rámci svazku

283

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000260179900035

EID výsledku v databázi Scopus

—