Influence of the Acetylcholinesterase Active Site Protonation on Omega Loop and Active Site Dynamics

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F10%3A00040921" target="_blank" >RIV/00216224:14310/10:00040921 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60162694:G44__/10:00002356

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Influence of the Acetylcholinesterase Active Site Protonation on Omega Loop and Active Site Dynamics

Popis výsledku v původním jazyce

Existence of alternative entrances in acetylcholinesterase (AChE) could explain the contrast between the very high AChE catalytic efficiency and the narrow and long access path to the active site revealed by X-ray crystallography. Alternative entrances could facilitate diffusion of the reaction products or at least water and ions from the active site. Previous molecular dynamics simulations identified side door and back door as the most probable alternative entrances. The simulations of non-inhibited AChE suggested that the back door opening events occur only rarely (0.8% of the time in the 10ns trajectory). Here we present a molecular dynamics simulation of non-inhibited AChE, where the back door opening appears much more often (14% of the time in the12ns trajectory) and where the side door opening was observed quite frequently (78% of trajectory time).

Název v anglickém jazyce

Influence of the Acetylcholinesterase Active Site Protonation on Omega Loop and Active Site Dynamics

Popis výsledku anglicky

Existence of alternative entrances in acetylcholinesterase (AChE) could explain the contrast between the very high AChE catalytic efficiency and the narrow and long access path to the active site revealed by X-ray crystallography. Alternative entrances could facilitate diffusion of the reaction products or at least water and ions from the active site. Previous molecular dynamics simulations identified side door and back door as the most probable alternative entrances. The simulations of non-inhibited AChE suggested that the back door opening events occur only rarely (0.8% of the time in the 10ns trajectory). Here we present a molecular dynamics simulation of non-inhibited AChE, where the back door opening appears much more often (14% of the time in the12ns trajectory) and where the side door opening was observed quite frequently (78% of trajectory time).

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biomolecular Structure & Dynamics

ISSN

0739-1102

e-ISSN

—

Svazek periodika

28

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—