Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F12%3A00064442" target="_blank" >RIV/00216224:14310/12:00064442 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Thermostable haloalkane dehalogenase DhaA88 prepared by site-directed mutagenesis. Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme?s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increasedits melting temperature by 19 C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.The results was made based on the verification of properties.

  • Název v anglickém jazyce

    Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88

  • Popis výsledku anglicky

    Thermostable haloalkane dehalogenase DhaA88 prepared by site-directed mutagenesis. Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme?s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increasedits melting temperature by 19 C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.The results was made based on the verification of properties.

Klasifikace

  • Druh

    G<sub>funk</sub> - Funkční vzorek

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ED0001%2F01%2F01" target="_blank" >ED0001/01/01: CETOCOEN</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Interní identifikační kód produktu

    LL_07_2012

  • Číselná identifikace

  • Technické parametry

    výrobní postup, funkční vzorek byl vyroben na základě ověření vlastností, licenční smlouva nebyla zatím uzavřena.

  • Ekonomické parametry

    MU, IČO00216224

  • Kategorie aplik. výsledku dle nákladů

  • IČO vlastníka výsledku

    00216224

  • Název vlastníka

    MU

  • Stát vlastníka

    CZ - Česká republika

  • Druh možnosti využití

    P - Využití výsledku jiným subjektem je v některých případech možné bez nabytí licence

  • Požadavek na licenční poplatek

    Z - Poskytovatel licence na výsledek nepožaduje v některých případech licenční poplatek

  • Adresa www stránky s výsledkem