Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F13%3A00066682" target="_blank" >RIV/00216224:14310/13:00066682 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/13:00425304 RIV/68378050:_____/13:00425304 RIV/60076658:12310/13:43885238 RIV/60076658:12520/13:43885238

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201206708" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/anie.201206708</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201206708" target="_blank" >10.1002/anie.201206708</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

Popis výsledku v původním jazyce

Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme?s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.

Název v anglickém jazyce

Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

Popis výsledku anglicky

Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme?s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Angewandte Chemie International Edition

ISSN

1433-7851

e-ISSN

—

Svazek periodika

52

Číslo periodika v rámci svazku

7

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

1959-1963

Kód UT WoS článku

000314654000011

EID výsledku v databázi Scopus

—