Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Structural and functional determination of predicted core fucose specific mutants of Ralstonia solanacearum lectin

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F16%3A00088252" target="_blank" >RIV/00216224:14310/16:00088252 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Structural and functional determination of predicted core fucose specific mutants of Ralstonia solanacearum lectin

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Lectins (from Latin, legere, to select or choose) are multivalent proteins with the ability to recognize and reversibly bind mono- and oligosacharides. The sugar binding sites of lectins, called carbohydrate recognition domain (CRD), promote specific recognition in accordance with the key-lock model. Mutagenesis in CRD may lead to the improvement of binding specificity of lectins, making them markers for carbohydrate structural motifs in nature. Ralstonia solanacearum lectin (RSL) isolated from Ralstonia solanacearum, a phytopathogen causing lethal wilting of agricultural crops, is a trimeric L-fucose specific lectin with the six bladed b-propeller fold. Each monomer presents two fucose specific binding sites, resulting in six symmetrically arranged CRDs. Core fucosylation is the most important core modification in vertebrate N-glycans. It is the addition of fucose via a1-6 linkage to the N-acetylglucosamine adjecent to asparagine in the core.

  • Název v anglickém jazyce

    Structural and functional determination of predicted core fucose specific mutants of Ralstonia solanacearum lectin

  • Popis výsledku anglicky

    Lectins (from Latin, legere, to select or choose) are multivalent proteins with the ability to recognize and reversibly bind mono- and oligosacharides. The sugar binding sites of lectins, called carbohydrate recognition domain (CRD), promote specific recognition in accordance with the key-lock model. Mutagenesis in CRD may lead to the improvement of binding specificity of lectins, making them markers for carbohydrate structural motifs in nature. Ralstonia solanacearum lectin (RSL) isolated from Ralstonia solanacearum, a phytopathogen causing lethal wilting of agricultural crops, is a trimeric L-fucose specific lectin with the six bladed b-propeller fold. Each monomer presents two fucose specific binding sites, resulting in six symmetrically arranged CRDs. Core fucosylation is the most important core modification in vertebrate N-glycans. It is the addition of fucose via a1-6 linkage to the N-acetylglucosamine adjecent to asparagine in the core.

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA13-25401S" target="_blank" >GA13-25401S: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů