New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14330%2F01%3A00004152" target="_blank" >RIV/00216224:14330/01:00004152 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392
Popis výsledku v původním jazyce
The p53 tumour suppressor protein is a nuclear phosphoprotein which plays a key role in cell cycle regulation. One of the critical issues of p53 response to cellular stress or DNA damage is the way of its activation. It has been suggested that posttranslational modification involving phosphorylation of p53 protein is most likely the mechanism through which the activity of p53 protein may be regulated. Recently, it has been also shown that phosphorylation of Ser392 is important for p53-mediated transcriptional activation in vivo. Preparation of the monoclonal antibodies that are specific to either phosphorylated or unphosphorylated epitopes within the target protein provides a powerful technique for studying the role of p53.
Název v anglickém jazyce
New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392
Popis výsledku anglicky
The p53 tumour suppressor protein is a nuclear phosphoprotein which plays a key role in cell cycle regulation. One of the critical issues of p53 response to cellular stress or DNA damage is the way of its activation. It has been suggested that posttranslational modification involving phosphorylation of p53 protein is most likely the mechanism through which the activity of p53 protein may be regulated. Recently, it has been also shown that phosphorylation of Ser392 is important for p53-mediated transcriptional activation in vivo. Preparation of the monoclonal antibodies that are specific to either phosphorylated or unphosphorylated epitopes within the target protein provides a powerful technique for studying the role of p53.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
FD - Onkologie a hematologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2001
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Folia Biologica
ISSN
0015-5500
e-ISSN
—
Svazek periodika
2001
Číslo periodika v rámci svazku
47
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
4
Strana od-do
148
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—