Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14330%2F01%3A00004152" target="_blank" >RIV/00216224:14330/01:00004152 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The p53 tumour suppressor protein is a nuclear phosphoprotein which plays a key role in cell cycle regulation. One of the critical issues of p53 response to cellular stress or DNA damage is the way of its activation. It has been suggested that posttranslational modification involving phosphorylation of p53 protein is most likely the mechanism through which the activity of p53 protein may be regulated. Recently, it has been also shown that phosphorylation of Ser392 is important for p53-mediated transcriptional activation in vivo. Preparation of the monoclonal antibodies that are specific to either phosphorylated or unphosphorylated epitopes within the target protein provides a powerful technique for studying the role of p53.

  • Název v anglickém jazyce

    New Monoclonal Antibodies Recognizing p53 Protein Phosphorylated by Casein Kinase II at Serine 392

  • Popis výsledku anglicky

    The p53 tumour suppressor protein is a nuclear phosphoprotein which plays a key role in cell cycle regulation. One of the critical issues of p53 response to cellular stress or DNA damage is the way of its activation. It has been suggested that posttranslational modification involving phosphorylation of p53 protein is most likely the mechanism through which the activity of p53 protein may be regulated. Recently, it has been also shown that phosphorylation of Ser392 is important for p53-mediated transcriptional activation in vivo. Preparation of the monoclonal antibodies that are specific to either phosphorylated or unphosphorylated epitopes within the target protein provides a powerful technique for studying the role of p53.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FD - Onkologie a hematologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2001

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Folia Biologica

  • ISSN

    0015-5500

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    2001

  • Číslo periodika v rámci svazku

    47

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    148

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus