Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F12%3A00057508" target="_blank" >RIV/00216224:14740/12:00057508 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22892239" target="_blank" >http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22892239</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1101/gad.192781.112" target="_blank" >10.1101/gad.192781.112</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

Popis výsledku v původním jazyce

Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5?Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.

Název v anglickém jazyce

Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1

Popis výsledku anglicky

Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5?Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Genes & Development

ISSN

0890-9369

e-ISSN

—

Svazek periodika

26

Číslo periodika v rámci svazku

17

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

1891-1896

Kód UT WoS článku

000308391800002

EID výsledku v databázi Scopus

—