Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The CTD code of RNA polymerase II: a structural view

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F13%3A00065946" target="_blank" >RIV/00216224:14740/13:00065946 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23042580" target="_blank" >http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23042580</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/wrna.1138" target="_blank" >10.1002/wrna.1138</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The CTD code of RNA polymerase II: a structural view

  • Popis výsledku v původním jazyce

    RNA polymerase II (RNA pol II) is not only the fundamental enzyme for gene expression but also the central coordinator of co-transcriptional processing. RNA pol II associates with a large number of enzymes and protein/RNA-binding factors through its C-terminal domain (CTD) that consists of tandem repeats of the heptapeptide consensus Y1S2P3T4S5P6S7. The CTD is posttranslationally modified, yielding specific patterns (often called the CTD code) that are recognized by appropriate factors in coordination with the transcription cycle. Serine phosphorylations are currently the best characterized elements of the CTD code; however, the roles of the proline isomerization and other modifications of the CTD remain poorly understood. The dynamic remodeling of theCTDmodifications by kinases, phosphatases, isomerases, and other enzymes introduce changes in the CTD structure and dynamics. These changes serve as structural switches that spatially and temporally regulate the binding of processing fac

  • Název v anglickém jazyce

    The CTD code of RNA polymerase II: a structural view

  • Popis výsledku anglicky

    RNA polymerase II (RNA pol II) is not only the fundamental enzyme for gene expression but also the central coordinator of co-transcriptional processing. RNA pol II associates with a large number of enzymes and protein/RNA-binding factors through its C-terminal domain (CTD) that consists of tandem repeats of the heptapeptide consensus Y1S2P3T4S5P6S7. The CTD is posttranslationally modified, yielding specific patterns (often called the CTD code) that are recognized by appropriate factors in coordination with the transcription cycle. Serine phosphorylations are currently the best characterized elements of the CTD code; however, the roles of the proline isomerization and other modifications of the CTD remain poorly understood. The dynamic remodeling of theCTDmodifications by kinases, phosphatases, isomerases, and other enzymes introduce changes in the CTD structure and dynamics. These changes serve as structural switches that spatially and temporally regulate the binding of processing fac

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA

  • ISSN

    1757-7004

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    4

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    1-16

  • Kód UT WoS článku

    000312735800001

  • EID výsledku v databázi Scopus