Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F17%3A00095104" target="_blank" >RIV/00216224:14740/17:00095104 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712450114" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712450114</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712450114" target="_blank" >10.1073/pnas.1712450114</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103

Popis výsledku v původním jazyce

RNA polymerase II (RNAPII) not only transcribes protein coding genes and many noncoding RNA, but also coordinates transcription and RNA processing. This coordination is mediated by a long C-terminal domain (CTD) of the largest RNAPII subunit, which serves as a binding platform for many RNA/protein-binding factors involved in transcription regulation. In this work, we used a hybrid approach to visualize the architecture of the full-length CTD in complex with the transcription termination factor Rtt103. Specifically, we first solved the structures of the isolated subcomplexes at high resolution and then arranged them into the overall envelopes determined at low resolution by small-angle X-ray scattering. The reconstructed overall architecture of the Rtt103–CTD complex reveals how Rtt103 decorates the CTD platform.

Název v anglickém jazyce

Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103

Popis výsledku anglicky

RNA polymerase II (RNAPII) not only transcribes protein coding genes and many noncoding RNA, but also coordinates transcription and RNA processing. This coordination is mediated by a long C-terminal domain (CTD) of the largest RNAPII subunit, which serves as a binding platform for many RNA/protein-binding factors involved in transcription regulation. In this work, we used a hybrid approach to visualize the architecture of the full-length CTD in complex with the transcription termination factor Rtt103. Specifically, we first solved the structures of the isolated subcomplexes at high resolution and then arranged them into the overall envelopes determined at low resolution by small-angle X-ray scattering. The reconstructed overall architecture of the Rtt103–CTD complex reveals how Rtt103 decorates the CTD platform.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10610 - Biophysics

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2017

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA

ISSN

0027-8424

e-ISSN

—

Svazek periodika

114

Číslo periodika v rámci svazku

42

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

11133-11138

Kód UT WoS článku

000413237900048

EID výsledku v databázi Scopus

—