Multiple Recognition Motifs in Nucleoporin Nup159 Provide a Stable and Rigid Nup159-Dyn2 Assembly

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F13%3A00066050" target="_blank" >RIV/00216224:14740/13:00066050 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.jbc.org/content/288/4/2614" target="_blank" >http://www.jbc.org/content/288/4/2614</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.432831" target="_blank" >10.1074/jbc.M112.432831</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Multiple Recognition Motifs in Nucleoporin Nup159 Provide a Stable and Rigid Nup159-Dyn2 Assembly

Popis výsledku v původním jazyce

Dyn2 is the yeast ortholog of the molecular hub LC8, which binds disordered proteins and promotes their self-association and higher order assembly. Dyn2 is proposed to dimerize and stabilize the Nup82-Nsp1-Nup159 complex of the nuclear pore assembly through its interaction with nucleoporin Nup159. Nup159 has six LC8 recognition motifs separated by short linkers. NMR experiments reported here show that the Dyn2 binding domain of Nup159 is intrinsically disordered and that binding of one equivalent of Dyn2 dimer aligns two Nup159 chains along the full Dyn2 binding domain to form a bivalent scaffold that promotes binding of other Dyn2 dimers. Isothermal titration calorimetry of Dyn2 binding to Nup constructs of increasing lengths determine that the thirdLC8 recognition motifs does not bind Dyn2. A new approach to identifying active LC8 recognition motifs based on NMR-detected beta-sheet propensities is presented.

Název v anglickém jazyce

Multiple Recognition Motifs in Nucleoporin Nup159 Provide a Stable and Rigid Nup159-Dyn2 Assembly

Popis výsledku anglicky

Dyn2 is the yeast ortholog of the molecular hub LC8, which binds disordered proteins and promotes their self-association and higher order assembly. Dyn2 is proposed to dimerize and stabilize the Nup82-Nsp1-Nup159 complex of the nuclear pore assembly through its interaction with nucleoporin Nup159. Nup159 has six LC8 recognition motifs separated by short linkers. NMR experiments reported here show that the Dyn2 binding domain of Nup159 is intrinsically disordered and that binding of one equivalent of Dyn2 dimer aligns two Nup159 chains along the full Dyn2 binding domain to form a bivalent scaffold that promotes binding of other Dyn2 dimers. Isothermal titration calorimetry of Dyn2 binding to Nup constructs of increasing lengths determine that the thirdLC8 recognition motifs does not bind Dyn2. A new approach to identifying active LC8 recognition motifs based on NMR-detected beta-sheet propensities is presented.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GAP206%2F11%2F0758" target="_blank" >GAP206/11/0758: Vývoj metodologie s vysokým rozlišením pro NMR studie neuspořádaných proteinů s vysoce degenerovanými rezonančními frekvencemi</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

288

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

2614-2622

Kód UT WoS článku

000314211500046

EID výsledku v databázi Scopus

—