Influence of the O-phosphorylation of serine, threonine and tyrosine in proteins on the amidic N-15 chemical shielding anisotropy tensors

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F13%3A00068469" target="_blank" >RIV/00216224:14740/13:00068469 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388963:_____/13:00424754

Výsledek na webu

<a href="http://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs10858-012-9686-6.pdf" target="_blank" >http://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs10858-012-9686-6.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s10858-012-9686-6" target="_blank" >10.1007/s10858-012-9686-6</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Influence of the O-phosphorylation of serine, threonine and tyrosine in proteins on the amidic N-15 chemical shielding anisotropy tensors

Popis výsledku v původním jazyce

Density functional theory was employed to study the influence of O-phosphorylation of serine, threonine, and tyrosine on the amidic N-15 chemical shielding anisotropy (CSA) tensor in the context of the complex chemical environments of protein structures.Our results indicate that the amidic N-15 CSA tensor has sensitive responses to the introduction of the phosphate group and the phosphorylation-promoted rearrangement of solvent molecules and hydrogen bonding networks in the vicinity of the phosphorylated site. Yet, the calculated N-15 CSA tensors in phosphorylated model peptides were in range of values experimentally observed for non-phosphorylated proteins.

Název v anglickém jazyce

Influence of the O-phosphorylation of serine, threonine and tyrosine in proteins on the amidic N-15 chemical shielding anisotropy tensors

Popis výsledku anglicky

Density functional theory was employed to study the influence of O-phosphorylation of serine, threonine, and tyrosine on the amidic N-15 chemical shielding anisotropy (CSA) tensor in the context of the complex chemical environments of protein structures.Our results indicate that the amidic N-15 CSA tensor has sensitive responses to the introduction of the phosphate group and the phosphorylation-promoted rearrangement of solvent molecules and hydrogen bonding networks in the vicinity of the phosphorylated site. Yet, the calculated N-15 CSA tensors in phosphorylated model peptides were in range of values experimentally observed for non-phosphorylated proteins.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of biomolecular NMR

ISSN

0925-2738

e-ISSN

—

Svazek periodika

55

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

59-70

Kód UT WoS článku

000314050700006

EID výsledku v databázi Scopus

—