Molecular Basis for Coordinating Transcription Termination with Noncoding RNA Degradation
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F14%3A00073613" target="_blank" >RIV/00216224:14740/14:00073613 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4186968/" target="_blank" >http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4186968/</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2014.05.031" target="_blank" >10.1016/j.molcel.2014.05.031</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Molecular Basis for Coordinating Transcription Termination with Noncoding RNA Degradation
Popis výsledku v původním jazyce
The Nrd1-Nab3-Sen1 (NNS) complex is essential for controlling pervasive transcription and generating sn/snoRNAs in S. cerevisiae. The NNS complex terminates transcription of noncoding RNA genes and promotes exosome-dependent processing/degradation of thereleased transcripts. The Trf4-Air2-Mtr4 (TRAMP) complex polyadenylates NNS target RNAs and favors their degradation. NNS-dependent termination and degradation are coupled, but the mechanism underlying this coupling remains enigmatic. Here we provide structural and functional evidence demonstrating that the same domain of Nrd1p interacts with RNA polymerase II and Trf4p in a mutually exclusive manner, thus defining two alternative forms of the NNS complex, one involved in termination and the other in degradation. We show that the Nrd1-Trf4 interaction is required for optimal exosome activity in vivo and for the stimulation of polyadenylation of NNS targets by TRAMP in vitro.
Název v anglickém jazyce
Molecular Basis for Coordinating Transcription Termination with Noncoding RNA Degradation
Popis výsledku anglicky
The Nrd1-Nab3-Sen1 (NNS) complex is essential for controlling pervasive transcription and generating sn/snoRNAs in S. cerevisiae. The NNS complex terminates transcription of noncoding RNA genes and promotes exosome-dependent processing/degradation of thereleased transcripts. The Trf4-Air2-Mtr4 (TRAMP) complex polyadenylates NNS target RNAs and favors their degradation. NNS-dependent termination and degradation are coupled, but the mechanism underlying this coupling remains enigmatic. Here we provide structural and functional evidence demonstrating that the same domain of Nrd1p interacts with RNA polymerase II and Trf4p in a mutually exclusive manner, thus defining two alternative forms of the NNS complex, one involved in termination and the other in degradation. We show that the Nrd1-Trf4 interaction is required for optimal exosome activity in vivo and for the stimulation of polyadenylation of NNS targets by TRAMP in vitro.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Molecular Cell
ISSN
1097-2765
e-ISSN
—
Svazek periodika
55
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
467-481
Kód UT WoS článku
000340646600012
EID výsledku v databázi Scopus
—