Dissection of Binding between a Phosphorylated Tyrosine Hydroxylase Peptide and 14-3-3zéta: A Complex Story Elucidated by NMR
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F14%3A00077266" target="_blank" >RIV/00216224:14740/14:00077266 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349514010121" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349514010121</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2014.08.039" target="_blank" >10.1016/j.bpj.2014.08.039</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Dissection of Binding between a Phosphorylated Tyrosine Hydroxylase Peptide and 14-3-3zéta: A Complex Story Elucidated by NMR
Popis výsledku v původním jazyce
Human tyrosine hydroxylase activity is regulated by phosphorylation of its N-terminus and by an interaction with the modulator 14-3-3 proteins. We investigated the binding of singly or doubly phosphorylated and thiophosphorylated peptides, comprising thefirst 50 amino acids of human tyrosine hydroxylase, isoform 1 (hTH1), that contain the critical interaction domain, to 14-3-3zéta, by 31P NMR. Single phosphorylation at S19 generates a high affinity 14-3-3zéta binding epitope, whereas singly S40-phosphorylated peptide interacts with 14-3-3zéta one order-of-magnitude weaker than the S19-phosphorylated peptide.
Název v anglickém jazyce
Dissection of Binding between a Phosphorylated Tyrosine Hydroxylase Peptide and 14-3-3zéta: A Complex Story Elucidated by NMR
Popis výsledku anglicky
Human tyrosine hydroxylase activity is regulated by phosphorylation of its N-terminus and by an interaction with the modulator 14-3-3 proteins. We investigated the binding of singly or doubly phosphorylated and thiophosphorylated peptides, comprising thefirst 50 amino acids of human tyrosine hydroxylase, isoform 1 (hTH1), that contain the critical interaction domain, to 14-3-3zéta, by 31P NMR. Single phosphorylation at S19 generates a high affinity 14-3-3zéta binding epitope, whereas singly S40-phosphorylated peptide interacts with 14-3-3zéta one order-of-magnitude weaker than the S19-phosphorylated peptide.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
R - Projekt Ramcoveho programu EK
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biophysical Journal
ISSN
0006-3495
e-ISSN
—
Svazek periodika
107
Číslo periodika v rámci svazku
9
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
2185-2194
Kód UT WoS článku
000344232500020
EID výsledku v databázi Scopus
—