Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

The 14-3-3 Protein Interactome: Interactions of the N-Termini Dimer Interface for Both Homodimer and Heterodimer After the Tyrosine Hydroxylase Binding

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F09%3A00340970" target="_blank" >RIV/61388971:_____/09:00340970 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/67985823:_____/09:00340970

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    The 14-3-3 Protein Interactome: Interactions of the N-Termini Dimer Interface for Both Homodimer and Heterodimer After the Tyrosine Hydroxylase Binding

  • Popis výsledku v původním jazyce

    e have employed the chemical cross-linking in combination with MALDI-TOF or LC FT-ICR MS (as the alternative technique to NMR or X-ray) to investigate the transient interactions between monomeric subunits of the 14-3-3 dimers and heterodimer of 14-3-3 with the regulatory domain of tyrosine hydroxylase. The 14-3-3 homodimer creation prior to tyrosine hydroxylase binding is not necessary, this interaction does not occur in the 2:1 rati

  • Název v anglickém jazyce

    The 14-3-3 Protein Interactome: Interactions of the N-Termini Dimer Interface for Both Homodimer and Heterodimer After the Tyrosine Hydroxylase Binding

  • Popis výsledku anglicky

    e have employed the chemical cross-linking in combination with MALDI-TOF or LC FT-ICR MS (as the alternative technique to NMR or X-ray) to investigate the transient interactions between monomeric subunits of the 14-3-3 dimers and heterodimer of 14-3-3 with the regulatory domain of tyrosine hydroxylase. The 14-3-3 homodimer creation prior to tyrosine hydroxylase binding is not necessary, this interaction does not occur in the 2:1 rati

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LC07017" target="_blank" >LC07017: Centrum nádorové proteomiky</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů