Optimal conditions for opening of membrane pore by amphiphilic peptides

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F15%3A00081581" target="_blank" >RIV/00216224:14740/15:00081581 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://scitation.aip.org/content/aip/journal/jcp/143/24/10.1063/1.4933229" target="_blank" >http://scitation.aip.org/content/aip/journal/jcp/143/24/10.1063/1.4933229</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1063/1.4933229" target="_blank" >10.1063/1.4933229</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Optimal conditions for opening of membrane pore by amphiphilic peptides

Popis výsledku v původním jazyce

Amphiphilic peptides can interact with biological membranes and severely affect their barrier and signaling functions. These peptides, including antimicrobial peptides, can self-assemble into transmembrane pores that cause cell death. Despite their medical importance, the conditions required for pore formation remain elusive. Monte Carlo simulations with coarse-grained models enabled us to calculate the free energies of pore opening under various conditions. In agreement with oriented circular dichroismexperiments, a high peptide-to-lipid ratio was found to be necessary for spontaneous pore assembly. The peptide length has a non-monotonic impact on pore formation, and the optimal length matches with the membrane thickness. Furthermore, the hydrophobicity of the peptide ends and the mutual positions of peptides on the membrane play a role.

Název v anglickém jazyce

Optimal conditions for opening of membrane pore by amphiphilic peptides

Popis výsledku anglicky

Amphiphilic peptides can interact with biological membranes and severely affect their barrier and signaling functions. These peptides, including antimicrobial peptides, can self-assemble into transmembrane pores that cause cell death. Despite their medical importance, the conditions required for pore formation remain elusive. Monte Carlo simulations with coarse-grained models enabled us to calculate the free energies of pore opening under various conditions. In agreement with oriented circular dichroismexperiments, a high peptide-to-lipid ratio was found to be necessary for spontaneous pore assembly. The peptide length has a non-monotonic impact on pore formation, and the optimal length matches with the membrane thickness. Furthermore, the hydrophobicity of the peptide ends and the mutual positions of peptides on the membrane play a role.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS

ISSN

0021-9606

e-ISSN

—

Svazek periodika

143

Číslo periodika v rámci svazku

24

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000370412900021

EID výsledku v databázi Scopus

—