Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

(GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F16%3A00088531" target="_blank" >RIV/00216224:14740/16:00088531 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201603178/abstract" target="_blank" >http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201603178/abstract</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201603178" target="_blank" >10.1002/anie.201603178</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    (GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin

  • Popis výsledku v původním jazyce

    beta-Amyloid (A beta) oligomers are neurotoxic and implicated in Alzheimer's disease. Neuronal plasma membranes may mediate formation of A beta oligomers in vivo. Membrane components sphingomyelin and GM(1) have been shown to promote aggregation of A beta; however, these studies were performed under extreme, non-physiological conditions. We demonstrate that physiological levels of GM(1), organized in nanodomains do not seed oligomerization of A beta(40) monomers. We show that sphingomyelin triggers oligomerization of A beta(40) and that GM(1) is counteractive thus preventing oligomerization. We propose a molecular explanation that is supported by all-atom molecular dynamics simulations. The preventive role of GM(1) in the oligomerization of A beta(40) suggests that decreasing levels of GM(1) in the brain, for example, due to aging, could reduce protection against A beta oligomerization and contribute to the onset of Alzheimer's disease.

  • Název v anglickém jazyce

    (GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin

  • Popis výsledku anglicky

    beta-Amyloid (A beta) oligomers are neurotoxic and implicated in Alzheimer's disease. Neuronal plasma membranes may mediate formation of A beta oligomers in vivo. Membrane components sphingomyelin and GM(1) have been shown to promote aggregation of A beta; however, these studies were performed under extreme, non-physiological conditions. We demonstrate that physiological levels of GM(1), organized in nanodomains do not seed oligomerization of A beta(40) monomers. We show that sphingomyelin triggers oligomerization of A beta(40) and that GM(1) is counteractive thus preventing oligomerization. We propose a molecular explanation that is supported by all-atom molecular dynamics simulations. The preventive role of GM(1) in the oligomerization of A beta(40) suggests that decreasing levels of GM(1) in the brain, for example, due to aging, could reduce protection against A beta oligomerization and contribute to the onset of Alzheimer's disease.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Angewandte Chemie International Edition

  • ISSN

    1433-7851

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    55

  • Číslo periodika v rámci svazku

    32

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    9411-9415

  • Kód UT WoS článku

    000383371800055

  • EID výsledku v databázi Scopus