(GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F16%3A00088531" target="_blank" >RIV/00216224:14740/16:00088531 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201603178/abstract" target="_blank" >http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201603178/abstract</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201603178" target="_blank" >10.1002/anie.201603178</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
(GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin
Popis výsledku v původním jazyce
beta-Amyloid (A beta) oligomers are neurotoxic and implicated in Alzheimer's disease. Neuronal plasma membranes may mediate formation of A beta oligomers in vivo. Membrane components sphingomyelin and GM(1) have been shown to promote aggregation of A beta; however, these studies were performed under extreme, non-physiological conditions. We demonstrate that physiological levels of GM(1), organized in nanodomains do not seed oligomerization of A beta(40) monomers. We show that sphingomyelin triggers oligomerization of A beta(40) and that GM(1) is counteractive thus preventing oligomerization. We propose a molecular explanation that is supported by all-atom molecular dynamics simulations. The preventive role of GM(1) in the oligomerization of A beta(40) suggests that decreasing levels of GM(1) in the brain, for example, due to aging, could reduce protection against A beta oligomerization and contribute to the onset of Alzheimer's disease.
Název v anglickém jazyce
(GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin
Popis výsledku anglicky
beta-Amyloid (A beta) oligomers are neurotoxic and implicated in Alzheimer's disease. Neuronal plasma membranes may mediate formation of A beta oligomers in vivo. Membrane components sphingomyelin and GM(1) have been shown to promote aggregation of A beta; however, these studies were performed under extreme, non-physiological conditions. We demonstrate that physiological levels of GM(1), organized in nanodomains do not seed oligomerization of A beta(40) monomers. We show that sphingomyelin triggers oligomerization of A beta(40) and that GM(1) is counteractive thus preventing oligomerization. We propose a molecular explanation that is supported by all-atom molecular dynamics simulations. The preventive role of GM(1) in the oligomerization of A beta(40) suggests that decreasing levels of GM(1) in the brain, for example, due to aging, could reduce protection against A beta oligomerization and contribute to the onset of Alzheimer's disease.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Angewandte Chemie International Edition
ISSN
1433-7851
e-ISSN
—
Svazek periodika
55
Číslo periodika v rámci svazku
32
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
9411-9415
Kód UT WoS článku
000383371800055
EID výsledku v databázi Scopus
—