Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Cardiolipin-Containing Lipid Membranes Attract the Bacterial Cell Division Protein DivIVA

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F21%3A00119690" target="_blank" >RIV/00216224:14740/21:00119690 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.mdpi.com/1422-0067/22/15/8350" target="_blank" >https://www.mdpi.com/1422-0067/22/15/8350</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms22158350" target="_blank" >10.3390/ijms22158350</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Cardiolipin-Containing Lipid Membranes Attract the Bacterial Cell Division Protein DivIVA

  • Popis výsledku v původním jazyce

    DivIVA is a protein initially identified as a spatial regulator of cell division in the model organism Bacillus subtilis, but its homologues are present in many other Gram-positive bacteria, including Clostridia species. Besides its role as topological regulator of the Min system during bacterial cell division, DivIVA is involved in chromosome segregation during sporulation, genetic competence, and cell wall synthesis. DivIVA localizes to regions of high membrane curvature, such as the cell poles and cell division site, where it recruits distinct binding partners. Previously, it was suggested that negative curvature sensing is the main mechanism by which DivIVA binds to these specific regions. Here, we show that Clostridioides difficile DivIVA binds preferably to membranes containing negatively charged phospholipids, especially cardiolipin. Strikingly, we observed that upon binding, DivIVA modifies the lipid distribution and induces changes to lipid bilayers containing cardiolipin. Our observations indicate that DivIVA might play a more complex and so far unknown active role during the formation of the cell division septal membrane.

  • Název v anglickém jazyce

    Cardiolipin-Containing Lipid Membranes Attract the Bacterial Cell Division Protein DivIVA

  • Popis výsledku anglicky

    DivIVA is a protein initially identified as a spatial regulator of cell division in the model organism Bacillus subtilis, but its homologues are present in many other Gram-positive bacteria, including Clostridia species. Besides its role as topological regulator of the Min system during bacterial cell division, DivIVA is involved in chromosome segregation during sporulation, genetic competence, and cell wall synthesis. DivIVA localizes to regions of high membrane curvature, such as the cell poles and cell division site, where it recruits distinct binding partners. Previously, it was suggested that negative curvature sensing is the main mechanism by which DivIVA binds to these specific regions. Here, we show that Clostridioides difficile DivIVA binds preferably to membranes containing negatively charged phospholipids, especially cardiolipin. Strikingly, we observed that upon binding, DivIVA modifies the lipid distribution and induces changes to lipid bilayers containing cardiolipin. Our observations indicate that DivIVA might play a more complex and so far unknown active role during the formation of the cell division septal membrane.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Molecular Sciences

  • ISSN

    1422-0067

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    22

  • Číslo periodika v rámci svazku

    15

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    21

  • Strana od-do

    8350

  • Kód UT WoS článku

    000681815400001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85111971816