Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Impact of Phosphorylation for Tau210-240 Peptide and Interaction of Small Molecules and 14-3-3ζ Protein Studies Using Computational Methods

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F22%3A00126277" target="_blank" >RIV/00216224:14740/22:00126277 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.ceitec.eu/ceitec-phd-conference-2022/a4145" target="_blank" >https://www.ceitec.eu/ceitec-phd-conference-2022/a4145</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Impact of Phosphorylation for Tau210-240 Peptide and Interaction of Small Molecules and 14-3-3ζ Protein Studies Using Computational Methods

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The conformational dynamics of intrinsically disordered proteins (IDPs) regulated by post-translational modifications such as phosphorylation is challenging to elucidate. A well-known IDP Tau is found hyper-phosphorylated in Alzheimer’s disease (AD) in humans [1]. The proline-rich motif of Tau210-240 peptide directly interacts with proteins such as 14-3-3ζ. 14-3-3ζ is one of the crucial protein in the human brain and bind to a multiarray of proteins. It has a significant impact on forming and deforming neurofibrillary tangles, and it was shown that the 14-3-3ζ monomer has strong anti-aggregation properties [2]. It was shown that monomerization of 14-3-3z can be induced by phosphorylation of Ser58 at the dimeric interface

  • Název v anglickém jazyce

    Impact of Phosphorylation for Tau210-240 Peptide and Interaction of Small Molecules and 14-3-3ζ Protein Studies Using Computational Methods

  • Popis výsledku anglicky

    The conformational dynamics of intrinsically disordered proteins (IDPs) regulated by post-translational modifications such as phosphorylation is challenging to elucidate. A well-known IDP Tau is found hyper-phosphorylated in Alzheimer’s disease (AD) in humans [1]. The proline-rich motif of Tau210-240 peptide directly interacts with proteins such as 14-3-3ζ. 14-3-3ζ is one of the crucial protein in the human brain and bind to a multiarray of proteins. It has a significant impact on forming and deforming neurofibrillary tangles, and it was shown that the 14-3-3ζ monomer has strong anti-aggregation properties [2]. It was shown that monomerization of 14-3-3z can be induced by phosphorylation of Ser58 at the dimeric interface

Klasifikace

  • Druh

    O - Ostatní výsledky

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2022

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů