Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Translation machinery captured in motion

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F23%3A00130801" target="_blank" >RIV/00216224:14740/23:00130801 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://wires.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/wrna.1792" target="_blank" >https://wires.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/wrna.1792</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/wrna.1792" target="_blank" >10.1002/wrna.1792</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Translation machinery captured in motion

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Translation accuracy is one of the most critical factors for protein synthesis. It is regulated by the ribosome and its dynamic behavior, along with translation factors that direct ribosome rearrangements to make translation a uniform process. Earlier structural studies of the ribosome complex with arrested translation factors laid the foundation for an understanding of ribosome dynamics and the translation process as such. Recent technological advances in time-resolved and ensemble cryo-EM have made it possible to study translation in real time at high resolution. These methods provided a detailed view of translation in bacteria for all three phases: initiation, elongation, and termination. In this review, we focus on translation factors (in some cases GTP activation) and their ability to monitor and respond to ribosome organization to enable efficient and accurate translation.This article is categorized under:Translation &gt; Ribosome Structure/FunctionTranslation &gt; Mechanisms

  • Název v anglickém jazyce

    Translation machinery captured in motion

  • Popis výsledku anglicky

    Translation accuracy is one of the most critical factors for protein synthesis. It is regulated by the ribosome and its dynamic behavior, along with translation factors that direct ribosome rearrangements to make translation a uniform process. Earlier structural studies of the ribosome complex with arrested translation factors laid the foundation for an understanding of ribosome dynamics and the translation process as such. Recent technological advances in time-resolved and ensemble cryo-EM have made it possible to study translation in real time at high resolution. These methods provided a detailed view of translation in bacteria for all three phases: initiation, elongation, and termination. In this review, we focus on translation factors (in some cases GTP activation) and their ability to monitor and respond to ribosome organization to enable efficient and accurate translation.This article is categorized under:Translation &gt; Ribosome Structure/FunctionTranslation &gt; Mechanisms

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10601 - Cell biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2023

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA

  • ISSN

    1757-7004

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    14

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    17

  • Strana od-do

    1-17

  • Kód UT WoS článku

    000980514000001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85158153806