Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

A role for the Saccharomyces cerevisiae ABCF protein New1 in translation termination/recycling

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14740%2F19%3A00113325" target="_blank" >RIV/00216224:14740/19:00113325 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://sro.sussex.ac.uk/id/eprint/84897/1/gkz600.pdf" target="_blank" >http://sro.sussex.ac.uk/id/eprint/84897/1/gkz600.pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz600" target="_blank" >10.1093/nar/gkz600</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A role for the Saccharomyces cerevisiae ABCF protein New1 in translation termination/recycling

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Translation is controlled by numerous accessory proteins and translation factors. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, translation elongation requires an essential elongation factor, the ABCF ATPase eEF3. A closely related protein, New1, is encoded by a non-essential gene with cold sensitivity and ribosome assembly defect knock-out phenotypes. Since the exact molecular function of New1 is unknown, it is unclear if the ribosome assembly defect is direct, i.e. New1 is a bona fide assembly factor, or indirect, for instance due to a defect in protein synthesis. To investigate this, we employed yeast genetics, cryo-electron microscopy (cryo-EM) and ribosome profiling (Ribo-Seq) to interrogate the molecular function of New1. Overexpression of New1 rescues the inviability of a yeast strain lacking the otherwise strictly essential translation factor eEF3. The structure of the ATPase-deficient (EQ(2)) New1 mutant locked on the 80S ribosome reveals that New1 binds analogously to the ribosome as eEF3. Finally, Ribo-Seq analysis revealed that loss of New1 leads to ribosome queuing upstream of 3'-terminal lysine and arginine codons, including those genes encoding proteins of the cytoplasmic translational machinery. Our results suggest that New1 is a translation factor that fine-tunes the efficiency of translation termination or ribosome recycling.

  • Název v anglickém jazyce

    A role for the Saccharomyces cerevisiae ABCF protein New1 in translation termination/recycling

  • Popis výsledku anglicky

    Translation is controlled by numerous accessory proteins and translation factors. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, translation elongation requires an essential elongation factor, the ABCF ATPase eEF3. A closely related protein, New1, is encoded by a non-essential gene with cold sensitivity and ribosome assembly defect knock-out phenotypes. Since the exact molecular function of New1 is unknown, it is unclear if the ribosome assembly defect is direct, i.e. New1 is a bona fide assembly factor, or indirect, for instance due to a defect in protein synthesis. To investigate this, we employed yeast genetics, cryo-electron microscopy (cryo-EM) and ribosome profiling (Ribo-Seq) to interrogate the molecular function of New1. Overexpression of New1 rescues the inviability of a yeast strain lacking the otherwise strictly essential translation factor eEF3. The structure of the ATPase-deficient (EQ(2)) New1 mutant locked on the 80S ribosome reveals that New1 binds analogously to the ribosome as eEF3. Finally, Ribo-Seq analysis revealed that loss of New1 leads to ribosome queuing upstream of 3'-terminal lysine and arginine codons, including those genes encoding proteins of the cytoplasmic translational machinery. Our results suggest that New1 is a translation factor that fine-tunes the efficiency of translation termination or ribosome recycling.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LM2015043" target="_blank" >LM2015043: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2019

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Nucleic acids research

  • ISSN

    0305-1048

  • e-ISSN

    1362-4962

  • Svazek periodika

    47

  • Číslo periodika v rámci svazku

    16

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    8807-8820

  • Kód UT WoS článku

    000490576900040

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85073311572