Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Separace založená na biočipové technologii, specifická izolace tryptických peptidů pomocí anhydrotrypsinu.

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F05%3A00002852" target="_blank" >RIV/00216275:25310/05:00002852 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Chip-based magnetic separation technique with immobilized trypsin and anhydrotrypsin for isolation of specific peptides of neurotensin

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The isolation of proteins and peptides in the area of biosciences and biotechnology is now the subject of interest. Magnetic separation techniques have several advantages in comparison with standard separation procedures. Functional spherical nanoparticles with controlled tendency to aggregate and controlled level of nonspecific sorption could be focused in channel of magnetically active microfluidic device for isolation or enzyme modification of target protein directly in a microchannel. Biospecific ligand anhydrotrypsin enables highly specific trapping of peptides which correspond to the products generated by the action of various trypsin-like proteases and binds, in slightly acidic conditions, only specific peptides containing arginine and lysine residues at their C-termini [1]. Anhydrotrypsin is catalytically inactive derivative of bovine trypsin in which serine residue (Ser-195) is first modified with phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), an active site-directed reagent, and then

  • Název v anglickém jazyce

    Chip-based magnetic separation technique with immobilized trypsin and anhydrotrypsin for isolation of specific peptides of neurotensin

  • Popis výsledku anglicky

    The isolation of proteins and peptides in the area of biosciences and biotechnology is now the subject of interest. Magnetic separation techniques have several advantages in comparison with standard separation procedures. Functional spherical nanoparticles with controlled tendency to aggregate and controlled level of nonspecific sorption could be focused in channel of magnetically active microfluidic device for isolation or enzyme modification of target protein directly in a microchannel. Biospecific ligand anhydrotrypsin enables highly specific trapping of peptides which correspond to the products generated by the action of various trypsin-like proteases and binds, in slightly acidic conditions, only specific peptides containing arginine and lysine residues at their C-termini [1]. Anhydrotrypsin is catalytically inactive derivative of bovine trypsin in which serine residue (Ser-195) is first modified with phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), an active site-directed reagent, and then

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CB - Analytická chemie, separace

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA203%2F05%2F2106" target="_blank" >GA203/05/2106: Moderní instrumentace v chemické, potravinářské a klinické analýze</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    11th International Symposium on Separation Science (ISSS 2005)

  • ISBN

    80-7194-771-7

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

    234

  • Název nakladatele

    Univerzita Pardubice

  • Místo vydání

    pardubice

  • Místo konání akce

    Pardubice

  • Datum konání akce

    12. 9. 2005

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku