Bioafinitní magnetický reaktor pro lepší MS analýzu proteinu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F07%3A00005967" target="_blank" >RIV/00216275:25310/07:00005967 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60162694:G44__/07:00001863

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bioaffinity microscale magnetic reactor for improved MS analysis of entire protein complex

Popis výsledku v původním jazyce

One of the modern trends in biochemistry, especially in protein and peptide analysis, is focused on the utilization of magnetic separation technique for various steps of proteomic experiment such as protein fragmentation, separation, isolation/purification and pre-concentration of peptides before final identification by mass spectrometry. Magnetic particles provide universal system with additional convenience. The individual proteins or purified protein complex can be determined by MS. Components can beseparated (SDS-PAGE, 2D, HPLC, CZE) and subsequently digested, or the entire protein complex can be digested at first. The mixture of peptides that results from digestion without prior separation is more complex and in such a case even low level of contaminant as non-specific peptides and fragments can complicate identification of individual proteins. Affinity chromatography could be used for purification and isolation of specific peptides from more complex biological sample and enables

Název v anglickém jazyce

Bioaffinity microscale magnetic reactor for improved MS analysis of entire protein complex

Popis výsledku anglicky

One of the modern trends in biochemistry, especially in protein and peptide analysis, is focused on the utilization of magnetic separation technique for various steps of proteomic experiment such as protein fragmentation, separation, isolation/purification and pre-concentration of peptides before final identification by mass spectrometry. Magnetic particles provide universal system with additional convenience. The individual proteins or purified protein complex can be determined by MS. Components can beseparated (SDS-PAGE, 2D, HPLC, CZE) and subsequently digested, or the entire protein complex can be digested at first. The mixture of peptides that results from digestion without prior separation is more complex and in such a case even low level of contaminant as non-specific peptides and fragments can complicate identification of individual proteins. Affinity chromatography could be used for purification and isolation of specific peptides from more complex biological sample and enables

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA203%2F05%2F0241" target="_blank" >GA203/05/0241: Vývoj bioafinitních reaktorů pro detekci a analýzu epitopů s imunogenním nebo alergogenním potenciálem pomocí mikročipových analyzátorů</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of American Society for Mass Spectrometry

ISSN

1044-0305

e-ISSN

—

Svazek periodika

18

Číslo periodika v rámci svazku

5S

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—