Bioaffinitní magnetický reaktor pro štěpení peptidůs následnou analýzou pomocí bottom-up shotgun proteomické strategie

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F08%3A00005963" target="_blank" >RIV/00216275:25310/08:00005963 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/68081715:_____/08:00306451 RIV/60162694:G44__/08:00001961

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bioaffinity magnetic reactor for peptide digestion followed by analysis using bottom-up shotgun proteomics strategy

Popis výsledku v původním jazyce

We report an efficient and streamlined way to improve the analysis and identification of peptides and proteins in complex mixtures of soluble proteins, cell lysates etc. By using the shotgun proteomics methodology combined with bioaffinity purification we can remove or minimize the interference contamination of a complex tryptic digest and so avoid the time-consuming separation steps before the final MS analysis. We have proved that by means of enzymatic fragmentation (endoproteinases with Arg-C or/and,Lys-C specificity) connected with the isolation of specific peptides we can obtain a simplified peptide mixture for easier identification of the entire protein. A new bioaffinity sorbent was developed for this purpose. Anhydrotrypsin (AHT), an inactiveform of trypsin with an affinity for peptides with arginine (Arg) or lysine (Lys) at the C-terminus, was immobilized onto micro/nanoparticles with superparamagnetic properties (silica magnetite particles SiMAG ? Carboxyl, Chemicell, Germa

Název v anglickém jazyce

Bioaffinity magnetic reactor for peptide digestion followed by analysis using bottom-up shotgun proteomics strategy

Popis výsledku anglicky

We report an efficient and streamlined way to improve the analysis and identification of peptides and proteins in complex mixtures of soluble proteins, cell lysates etc. By using the shotgun proteomics methodology combined with bioaffinity purification we can remove or minimize the interference contamination of a complex tryptic digest and so avoid the time-consuming separation steps before the final MS analysis. We have proved that by means of enzymatic fragmentation (endoproteinases with Arg-C or/and,Lys-C specificity) connected with the isolation of specific peptides we can obtain a simplified peptide mixture for easier identification of the entire protein. A new bioaffinity sorbent was developed for this purpose. Anhydrotrypsin (AHT), an inactiveform of trypsin with an affinity for peptides with arginine (Arg) or lysine (Lys) at the C-terminus, was immobilized onto micro/nanoparticles with superparamagnetic properties (silica magnetite particles SiMAG ? Carboxyl, Chemicell, Germa

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CB - Analytická chemie, separace

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Separation Science

ISSN

1615-9306

e-ISSN

—

Svazek periodika

31

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

DE - Spolková republika Německo

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—