Determination of anticholinesterase activity of chosen benzothiazoles
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F12%3A39895744" target="_blank" >RIV/00216275:25310/12:39895744 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
slovinština
Název v původním jazyce
Stanovenie anticholinesterasovej aktivity vybraných benzothiazolov
Popis výsledku v původním jazyce
Cholinesterasy (CHEs) predstavujú skupinu serínových hydrolas, obsahujúcu dva enzýmy, acetylcholinesterasu (ACHE, EC 3.1.1.7) a butyrylcholinesterasu (BCHE, EC 3.1.1.8). Ich primárnou úlohou je rýchla eliminácia neurotransmiteru acetylcholinu (ACH) v presynaptických štrbinách. Stanovenie aktivity týchto enzýmov, hlavne ACHE, zohráva dôležitú úlohu v etiológii viacerých ochorení. Vysoká aktivita CHEs sa vyskytuje napr. u Alzheimerovej choroby, preto sa testujú rôzne inhibítory, ktoré by znižovali aktivitu týchto enzýmov. Cieľom našej práce bolo porovnať stanovenie anticholinesterasovej aktivity pomocou spektrofotometrie a elektrochémie (použitie komerčných tlačených elektród), kedy aktivita enzýmu v reakčnej zmesi bola 0,5 U a koncentrácia substrátu 1 mM. Koncentrácia inhibítoru bola volená tak, aby bola viditeľná inhibičná účinnosť. V závere boli porovnané použité metódy a diskutovaná inhibičná účinnosť testovaných benzothiazolov.
Název v anglickém jazyce
Determination of anticholinesterase activity of chosen benzothiazoles
Popis výsledku anglicky
Cholinesterases (CHEs) constitute a group of serine hydrolases which contain two types of enzymes, acetylcholinesterase (ACHE, EC 3.1.1.7) and butyrylcholinesterase (BCHE, EC 3.1.1.8). CHEs are primary responsible for rapid elimination of neurotransmitter acetylcholine (ACH) in presynaptic cleft. Determination of activity of these enzymes, mainly ACHE, plays important role in etiology of several more diseases. High activity of CHEs are present in Alzheimer disease, therefore new inhibitors are tested inorder to decrease the activity of those enzymes. Aim of our work was to compare the anticholinesterase activity determined using spectrophotometer method and using electrochemistry (using commercial screen-printed electrodes) when activity of enzyme infinal reaction mixture was 0.5 U and concentration of substrate in final reaction mixture was 1mM. The initial molar concentration of inhibitor was chosen so that inhibition efficiency was visible. In conclusion, the methods were compared
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Študentská vedecká konferencia PriF UK 2012
ISBN
978-80-223-3213-2
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
1063-1067
Název nakladatele
Univerzita Komenského v Bratislave
Místo vydání
Bratislava
Místo konání akce
Bratislava
Datum konání akce
25. 4. 2012
Typ akce podle státní příslušnosti
EUR - Evropská akce
Kód UT WoS článku
—