Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Dot-ELISA Affinity Test: An Easy, Low-Cost Method to Estimate Binding Activity of Monoclonal Antibodies

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F13%3A39896743" target="_blank" >RIV/00216275:25310/13:39896743 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61389013:_____/13:00425580

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.4172/2155-9872.1000168" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.4172/2155-9872.1000168</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.4172/2155-9872.1000168" target="_blank" >10.4172/2155-9872.1000168</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Dot-ELISA Affinity Test: An Easy, Low-Cost Method to Estimate Binding Activity of Monoclonal Antibodies

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Selecting the right monoclonal antibody (mAb) for an immunoaffinity-based application can be tricky, as many mAb producers offer a wide range of mAb clones against molecular structures of interest. Since there are significant differences in the quality of mAb clones, and particularly in their binding activity, an easy method for quick and low-cost comparison of various mAb clones was developed. The dot-ELISA affinity test is a simple, versatile and instrumentally no demanding technique, since it requires no expensive equipment (such as an ELISA reader or chemiluminescence/fluorescence imaging system) and can be performed in any biochemical laboratory. This method is based on a previously described dot-ELISA technique that is improved with a chaotropicstep using different concentrations of ammonium thiocyanate in the range 0-2 M. In this work, the dot-ELISA affinity test was optimized on Abeta peptide as antigen and anti-Abeta mAb. Such protocol was then applied to a panel of eight ant

  • Název v anglickém jazyce

    Dot-ELISA Affinity Test: An Easy, Low-Cost Method to Estimate Binding Activity of Monoclonal Antibodies

  • Popis výsledku anglicky

    Selecting the right monoclonal antibody (mAb) for an immunoaffinity-based application can be tricky, as many mAb producers offer a wide range of mAb clones against molecular structures of interest. Since there are significant differences in the quality of mAb clones, and particularly in their binding activity, an easy method for quick and low-cost comparison of various mAb clones was developed. The dot-ELISA affinity test is a simple, versatile and instrumentally no demanding technique, since it requires no expensive equipment (such as an ELISA reader or chemiluminescence/fluorescence imaging system) and can be performed in any biochemical laboratory. This method is based on a previously described dot-ELISA technique that is improved with a chaotropicstep using different concentrations of ammonium thiocyanate in the range 0-2 M. In this work, the dot-ELISA affinity test was optimized on Abeta peptide as antigen and anti-Abeta mAb. Such protocol was then applied to a panel of eight ant

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EC - Imunologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Analytical and Bioanalytical Techniques

  • ISSN

    2155-9872

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    4

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    RO - Rumunsko

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    1-5

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus