Backbone resonance assignments of the outer membrane lipoprotein FrpD from Neisseria meningitidis

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60076658%3A12310%2F14%3A43886874" target="_blank" >RIV/60076658:12310/14:43886874 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/14:00435351 RIV/61388971:_____/14:00435351 RIV/61388963:_____/14:00435351 RIV/60076658:12520/14:43886874

Výsledek na webu

<a href="http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs12104-012-9451-5" target="_blank" >http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs12104-012-9451-5</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s12104-012-9451-5" target="_blank" >10.1007/s12104-012-9451-5</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Backbone resonance assignments of the outer membrane lipoprotein FrpD from Neisseria meningitidis

Popis výsledku v původním jazyce

The iron-regulated FrpD protein is a unique lipoprotein embedded into the outer membrane of the Gram-negative bacterium Neisseria meningitidis. The biological function of FrpD remains unknown but might consist in anchoring to the bacterial cell surface the Type I-secreted FrpC protein, which belongs to a Repeat in ToXins (RTX) protein family and binds FrpD with very high affinity (K (d) = 0.2 nM). Here, we report the backbone H-1, C-13, and N-15 chemical shift assignments for the FrpD(43-271) protein that allow us to characterize the intimate interaction between FrpD and the N-terminal domain of FrpC.

Název v anglickém jazyce

Backbone resonance assignments of the outer membrane lipoprotein FrpD from Neisseria meningitidis

Popis výsledku anglicky

The iron-regulated FrpD protein is a unique lipoprotein embedded into the outer membrane of the Gram-negative bacterium Neisseria meningitidis. The biological function of FrpD remains unknown but might consist in anchoring to the bacterial cell surface the Type I-secreted FrpC protein, which belongs to a Repeat in ToXins (RTX) protein family and binds FrpD with very high affinity (K (d) = 0.2 nM). Here, we report the backbone H-1, C-13, and N-15 chemical shift assignments for the FrpD(43-271) protein that allow us to characterize the intimate interaction between FrpD and the N-terminal domain of FrpC.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biomolecular NMR Assignments

ISSN

1874-2718

e-ISSN

—

Svazek periodika

8

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

53-55

Kód UT WoS článku

000333120300012

EID výsledku v databázi Scopus

—